دانلود طرح توجیهی تولید پروتئین سویا

اختصاصی از یارا فایل دانلود طرح توجیهی تولید پروتئین سویا دانلود با لینک مستقیم و پرسرعت .

این طرح توجیهی در رابطه با تولید پروتئین سویا می باشد که بر اساس آخرین تغییرات توسط کارشناسان متخصص با دقت

نگارش و جمع آوری شده است.

این فایل برای کارآفرینان در زمینه تولید پروتئین سویا مناسب می باشد.

این طرح توجیهی شامل :

مقدمه و خلاصه ای از طرح

فهرست مطالب

جداول و محاسبات مربوطه

موضوع و معرفی طرح

هزینه تجهیزات

ظرفیت

سرمایه گذاری کل

سهم آورده متقاضی

سهم تسهیلات

دوره بازگشت سرمایه

اشتغال زایی

فضای مورد نیاز

تعداد و هزینه نیروی انسانی

استانداردهای مربوطه

بازارهای داخلی و خارجی

توجیه فنی و اقتصادی طرح

عرضه کنندگان و ...

مناسب برای :

- اخذ وام بانکی از بانک ها و موسسات مالی اعتباری

- گرفتن وام قرض الحسنه خود اشتغالی از صندوق مهر امام رضا

- ارائه طرح به منظور استفاده از تسهیلات بنگاه های زود بازده

- گرفتن مجوز های لازم از سازمان های دولتی و وزارت تعاون

- ایجاد کسب و کار مناسب با درآمد بالا و کارآفرینی

- مناسب جهت اجرای طرح کارآفرینی و ارائه دانشجویی

این طرح توجیهی (مطالعه امکان سنجی، طرح کسب و کار، طرح تجاری یا BP) در قالب pdf و در حجم 75 صفحه به همراه جداول و کلیه محاسبات مربوطه در اختیار شما قرار خواهد گرفت.

مقاله پروتئین های مرتبط با بیماریزایی

اختصاصی از یارا فایل مقاله پروتئین های مرتبط با بیماریزایی دانلود با لینک مستقیم و پرسرعت .

فرمت فایل : WORD (قابل ویرایش)

تعداد صفحات:68

فهرست مطالب:

مقدمه و خلاصة موضوع…………………………………………………………….. ۱

گیاه، عامل بیماری و اساس ژنتیکی دفاع گیاهی…………………………. ۳

فرضیة ژن در برابر ژن……………………………………………………………… ۵

جداسازی و مطالعة ژنهای مقاومت………………………………………….. ۱۰

حوزه های ساختمانی فرآورده های ژنهای مقاومت………………… ۱۳

تکرارهای غنی از لوسیون………………………………………………………… ۱۴

مکانهای اتصال نوکلئوتیدها……………………………………………………… ۱۶

لوسین زیپرها…………………………………………………………………………… ۱۸

حوزه مشابه گیرنده های Toll/Interleukin-I……………………….. 21

پروتئین های LRR خارج سلولی و غیر NBS…………………………. 22

گیرنده های کینازی در عرض غشاء………………………………………… ۲۴

شباهت بین فرآورده ژنهای R با سایر پروتئین های گیاهی……. ۲۵

ژنهای مقاومت و انتقال پیام دفاعی………………………………………….. ۲۹

ژنهای غیر بیماری زا و تولید لیگاند…………………………………………. ۳۳

رویدادهای پائین دست در انتقال پیام دفاعی…………………………… ۳۹

خانواده ژنهای مقاومت و ایجاد مقاومت های اختصاصی جدید.. ۴۴

پروتئین های مرتبط با بیماری زایی…………………………………………. ۴۷

گروه بندی پروتئینهای RR………………………………………………………. 50

خانواده PR-1………………………………………………………………………….. 51

بتا – ۱،۳ – گلوکانازها (خانواده PR-2)…………………………………… 52

کیتیناز ها (خانواده های PR-11, PR-8, PR-4c, PR-3)……….. 53

پروتئین های شبه تا ماتین (خانواده PR-5)…………………………….. 54

مهار کننده های پروتئیناز (خانواده PR-6)……………………………… 55

پروکسیداز ها (خانواده PR-9)………………………………………………… 56

دفسین ها ، نیوتین ها، پروتئین های ناقل لیپید و اکسالات اکسیدازها (خانواده های PR-12 ، PR-13 ، PR-14، PR-15 ، PR-16)……………………………………………………………. 57

مهندسی مقاومت به بیماری ها…………………………………………………. ۵۹

فهرست منابع……………………………………………………………………………. ۶۷

مقدمه و خلاصة موضوع
در گونه های گیاهی هزاران ژن مقاومت (R) در برابر عوامل بیماری ویروسی ، باکتریایی ، قارچی و نماتدی وجود دارد . ظهور مقاومت در بر هم کنش میزبان و عامل بیماری مستلزم بیان ژن مقاومت (R) در میزبان و ژن غیربیماریزا (Avr) در عامل بیماری می باشد . باور بر اینست که ژنهای مقاومت گیاه را قادر می سازند که ژنهای غیر بیماریزا را شناسایی کرده ، فرآیند انتقال پیام را آغاز نموده و واکنش دفاعی را فعال سازند . رویدادهای انتقال پیام که منجر به ظهور مقاومت می شوند عبارتند از جریانهای یونی در عرض غشاء سلولی ، تولید گونه های اکسیژن واکنشی ، تغییر حالت فسفوریلاسیون ، فعالیت رونویسی از سیستم های دفاعی گیاه و مرگ سریع سلولی در موضع آلودگی ( واکنش فوق   حساسیت ) . هرچند که پاسخهای دفاعی از سوی گیاه در تقابل با عوامل بیماری ، متفاوت می باشند ، اما خصوصیات مشترکی نیز بین آنها وجود دارد . مهمترین ویژگی ژن های R این است که این ژنها در گونه های مختلف گیاهی که سبب مقاومت اختصاصی در برابر طیف وسیعی از عوامل بیماری می شوند ، اغلب پروتئین هایی با ساختمان مشابه را رمز می نمایند . ژنهای R همسانه شده به چهار گروه اصلی تقسیم می شوند . یکی از آسان ترین ، به صرفه ترین و از لحاظ زیست محیطی ایمن ترین راهای کنترل بیماریهای گیاهی استفاده از ارقام مقاوم است و به نژاد گران بطور گسترده ای به طریقة کلاسیک از ژنهای مقاومت در این زمینه استفاده نموده اند . اکنون با دسترسی به ژنهای R همسانه شده ، فرصتی برای انتقال ژنهای R جدید به گیاهان از طریق تراریختی ژنتیکی فراهم آمده است . تا زمانی که این روشها از لحاظ قابلیت اعتماد ، انعطاف پذیری و هزینه با روشهای اصلاح نباتات کلاسیک قابل مقایسه نباشند و یا برتری نداشته باشند ، نمی توان انتظار داشت که بطور گسترده مورد استفاده قرار گیرند . با توجه به ظرفیت قوی این روشها در عبور از موانعی همچون تفاوت گونه ای و صف آرایی ژنهای R به فرم دلخواه به نظر می رسد که تراریختی در آینده ای نزدیک در برنامه های اصلاحی وارد شود .


گیاه ، عامل بیماری و اساس ژنتیکی دفاع گیاهی
عوامل بیماری در تهاجم به گیاهان یکی از سه راهبرد ذیل را بر می گزینند ، نکروتروفی  ، بیوتروفی  و یا همی بیوتروفی  . نکروتروفها ابتدا سلول میزبان را می کشند و سپس محتوای آن را متابولیزه می کنند ، برخی از این عوامل بیماری دامنة میزبانی گسترده ای را در بر می گیرند و مرگ سلولی اغلب توسط سموم و یا آنزیمهایی رخ می دهد که سوبسترای بخصوصی را مورد هدف قرار می دهند. Pythium و  Botrytis نمونه هایی از نکروتروفهای قارچی هستند . سایر نکروتروفها سمومی تولید می کنند که میزبان گزینشی  دارند ، بطوریکه این سموم فقط روی دامنة محدودی از میزبانهای گیاهی مؤثر می باشند . در مورد این گروه از عوامل بیماری ، مقاومت گیاهی از طریق حذف و یا تغییر ترکیب مورد هدف سم و یا از طریق سم زدایی قابل حصول است . به عنوان مثال ژن Hml در ذرت سبب مقاومت به قارچ لکة برگی Cochiobolus carbonum می شود . Hml یک آنزیم ردوکتاز را کد می کند که سم HC  حاصل از C.carbonum را خنثی می سازد .
اوامل بیماری بیوتروف و همی بیوتروف به سلولهای زنده حمله می کنند و سوخت و ساز سلولی را در جهت رشد و تکثیر خود تغییر می دهند . تشکیل اشکالی به صورت جزایر سبز رنگ روی برگهای پیر در پیرامون آلودگی بیوتروفی مربوط به قارچهای زنگ و سفیدک پودری نشان دهندة اهمیت زنده نگه داشتن سلولهای میزبان در طی ارتباط نزدیک بین عامل بیماری و گیاه است . بیوتروفها تنها روی یک و یا تعداد محدودی از گونه های مربوط بیماری ایجاد می نمایند . در مقابل قارچهای همی بیوتروف از قبیل جنسهای Phytophtora و Cilletotrichum در مراحل بعدی آلودگی ، سلولهای پیرامون را در میزبان می کشند . به علت طبیعت اختصاصی عمل کردن عوامل بیماری بیوتروف و همی بیوتروف تعجب آور نیست که تغییر کوچک در هر یک از طرفین ( میزبان یا عامل بیماری ) سبب بر هم خوردن تعادل گردد . ناسازگاری بین عامل بیماری و میزبان اغلب منجر به فعال شدن پاسخهای دفاعی گیاه از قبیل مرگ موضعی سلول میزبان یا واکنش فوق حساسیت ( HR ) می شود .


فرضیة ژن در برابر ژن
در گونه های گیاهی هزاران ژن مقاومت (R) در برابر عوامل بیماری ویروسی ، باکتریایی ، قارچی و نماتدی وجود دارد . هرچند که پاسخهای دفاعی از سوی گیاه در تقابل با عوامل بیماری ، متفاوت می باشند ، اما خصوصیات مشترکی نیز بین آنها وجود دارد که مهمترین آنها این است که عمل ژنهای R به ژنوتیپ عامل بیماری بستگی دارد . عوامل بیماری بطور بالقوه دارای توانایی ایجاد پیامهای گوناگون می باشند که به نحوی مشابه تولید آنتی ژنها توسط عوامل بیماری پستانداران می باشد . برخی از این پیامها توسط بعضی از گیاهان شناسایی می شوند . اگر ژن مربوط به بیماری در عامل بیماری پیامی را ایجاد کند که منجر به القاء یک پاسخ دفاعی قوی از سوی ژن R در گیاه گردد در آن صورت به آن ژن غیر بیماریزا  (Avr) گویند . اما باید توجه داشت که در صورت عدم وجود ژن R در میزبان ، ژن Avr سبب ایجاد بیماری خواهد شد . عمل اختصاصی ژنهای R در میزبان در برابر ژنهای Avr در عامل بیماری نخستین بار توسط فلور کشف شد و متعاقب آن واژه مقاومت ژن در برابر ژن  مطرح گردید . فلور پیشنهاد کرد در گیاه ژنی وجود دارد که در هنگام مواجه با عامل بیماری ، پاسخ دفاعی را القاء می نماید . اگر این ژن غایب و یا غیر فعال باشد ، گیاه نسبت به تهاجم عامل بیماری حساس خواهد بود . اما ، ژنهای مقاومت فقط در برابر انواع مشخصی از نژادهای عامل بیماری مؤثر می باشند . بنابراین عامل بیماری بایستی دارای ژنی باشند که محصول آن به طور مستقیم و یا غیر مستقیم با فرآوردة ژن مقاومت گیاهی بر هم کنش نشان دهد که این ژنها در عامل بیماری به عنوان ژنهای غیر بیماریزا (Avr) نامیده شدند ، زیرا وجود آنها مانع توسعة عامل بیماری در حضور ژن مقاومت می شود . از این رو گیاهی که دارای یک ژن مقاومت مخصوص باشد فقط در برابر نژادی از عامل بیماری مقاومت نشان می دهد که واجد ژن معینی باشد که فرآوردة آن باعث بر هم کنش پاسخ دفاعی شود . اگر عامل بیماری فاقد ژن غیر بیماریزایی مناسب باشد ، آنگاه هیچ گونه پاسخ دفاعی در گیاه رخ نخواهد داد و حتی علی رغم حضور ژنهای مقاومت بالقوه ، عامل بیماری گسترش خواهد یافت . مفاهیم ژن مقاومت در گیاه و ژن غیر بیماریزایی در عامل بیماری و در نتیجة پاسخ مقاومت ، اساس فرضیة ژن در برابر ژن را تشکیل می دهد . فرضیة ژن در برابر ژن مکانیسمی را پیشنهاد می نماید که فرآوردة ژن مقاومت در گیاه از طریق بر هم کنش با فرآوردة ژن غیر بیماریزا به حضور آن پی می برد . به علاوه ژن مقاومت باید دارای توانایی انتقال پیام  ناشی از مکانیسم شناسایی به سیستم دفاعی گیاه باشد که این امر احتمالاً از طریق یک مکانیسم پیام رسانی صورت گرفته و منجر به بیان ژنهایی می شود که مانع رشد و گسترش عامل بیماری در بافتهای آلوده می شود .

دانلود تحقیق پروتئین ها و انواع ساختارهای آن (همراه با تصاویر)

اختصاصی از یارا فایل دانلود تحقیق پروتئین ها و انواع ساختارهای آن (همراه با تصاویر) دانلود با لینک مستقیم و پرسرعت .

فرمت فایل : word(قابل ویرایش)

تعداد صفحات:88

فهرست مطالب : 

مقدمه 
خلاصه
اسیدهای آمینه، پپتیدها و پروتئین ها :
ساختمان سه بعدی پروتئین ها :
مروری کلی بر ساختمان پروتئین :
پیوند پپتیدی محکم بوده و در یک صفحه قرار دارد :
ساختمان دوم پروتئین :
مارپیچ   یک ساختمان دوم معمول پروتئینی است :
توالی اسیدهای آمینه بر روی مارپیچ    اثر دارد :
کونفورماسیون ، زنجیرهای پپتیدی را به صورت صفحه سازماندهی 
می نماید :
پیچ های  در پروتئین ها معمول می باشند :
ساختمان های دوم معمول دارای زوایای پیوند و محتوی اسیدآمینه ای مشخص هستند :
ساختمان های سوم و چهارم پروتئین :
جدول 1: ساختمان های دوم و خصوصیات پروتئین های فیبری
پروتئین های فیبری برای عملکرد ساختمانی تطبیق داده شده اند :
تنوع ساختمانی، انعکاس دهنده تنوع فعالیت در پروتئین‌های کروی است :
میوگلوبین سر رشته اولیه را در مورد پیچیدگی ساختمان پروتئین کروی فراهم نمود :
پروتئین های کروی ساختمان های سوم متنوعی دارند :
بررسی بسیاری از پروتئین های کروی، الگوهای ساختمانی مشترکی را آشکار می نماید :
موتیف های پروتئینی اساس طبقه بندی ساختمانی پروتئین هستند :
ساختمان های چهارم پروتئین های متفاوت بوده و از دیمرهای ساده تا کمپلکس های بزرگ دیده می شوند :
 محدودیت های در اندازه پروتئین ها وجود دارد :
دناتوریاسیون و تاشدن پروتئینی  :
از بین رفتن ساختمان پروتئین سبب از بین رفتن عملکرد آن می گردد:
توالی اسید آمینه ای ساختمان چهارم را تعیین می نماید:
پلی پیتیدها سریعاً طی یک فرایند مرحله به مرحله تا می گردند :
تا شدن بعضی از پروتئین ها صورت می پذیرد :
خواص پروتئین ها :
منابع: 

مقدمه :

پروتئین ها فراوان ترین ماکرو ملکول های بیولوژیک هستند که در تمامی سلول ها و تمامی قسمت های سلولی یافت می شوند. پروتئین ها همچنین دارای تنوع زیادی می باشند. هزاران نوع پروتئین مختلف با اندازه های متفاوت از پپتیدهای نسبتاً کوچک تا پلیمرهای بزرگ دارای وزن های مولکولی در حد میلیون ممکن است در یک سلول یافت شوند. به علاوه، پروتئین ها اعمال بسیار متنوع بیولوژیک را انجام داده و مهمترین محصولات نهایی مسیرهای اطلاعاتی می باشند.

پروتئین ها ابزار مولکولی هستند که از طریق آنها اطلاعات ژنتیکی بیان می گردند شروع بررسی ماکرو ملکول های بیولوژیک یا پروتئین ها، که نامشان از کلمه یونانی (protos) به معنی «اولین» یا «جلوترین» گرفته شده است، مناسب می باشد.

کلید ساختمان هزاران پروتئین مختلف، زیر واحدهای مونومری نسبتاً ساده آنها می باشد، تمامی پروتئین ها، شامل پروتئین های موجود در قدیمی ترین رده های باکتریایی تا پیچیده ترین اشکال حیات از 20 اسید آمینه یکسان ساخته شده اند که با توالی های مشخص خطی به طریق کووالال به یکدیگر متصل می باشند. از آنجایی که هر کدام از این اسیدهای آمینه دارای زنجیر جانبی با خصوصیات شیمیایی متفاوت می باشند، این گروه 20 ملکولی پیش ساز را می توان به عنوان الفبای زبانی دانست که ساختمان پروتئین با آن نوشته می شود.

چیزی که بیشتر قابل ملاحظه می باشد این است که سلول ها می توانند با اتصال همین 20 اسید آمینه با ترکیبات و توالی های بسیار متنوع، پروتئین هایی را تولید نمایند که ویژگی ها و فعالیت های فوق العاده متنوعی دارند. موجودات مختلف می توانند با استفاده از این بلوک‌های ساختمانی محصولات بسیار متفاوتی نظیر آنزیم ها- هورمون ها- آنتی بادی ها- انتقال دهنده ها- عضله- پروتئین عدسی چشم- پر- تار عنکبوت- شاخ کرگدن- پروتئین‌های شیر، آنتی بیوتیک ها- سموم قارچی و تعداد زیادی از مواد دیگر با فعالیت های بیولوژیک متفاوت ایجاد نمایند.

از میان این محصولات پروتئینی، آنزیم ها تنوع بیشتری داشته و اختصاصی تر می باشند. در واقع تمامی واکنش های سلولی توسط آنزیم ها کاتالیزی گردند.

خلاصه:

هر پروتئینی دارای یک ساختمان بی همتای سه بعدی است که انعکاسی از فعالیت آن می‌باشد. ساختمان پروتئین توسط واکنش های متقابل ضعیف پایدار می گردد. واکنش های متقابل آبگریز بیشترین نقش را در پایداری شکل کردی اکثر پروتئین های محلول دارد، پیوندهای هیدروژنی و واکنش های متقابل یونی، در ساختمان اختصاصی به حد مطلوب می‌رسند که بیشترین پایداری ترمودینامیکی را دارد.

ماهیت پیوندهای کووالال در زنجیر پلی پپتیدی، فشارهایی را به ساختمان آن تحمیل می‌نماید. پیوند پپتیدی دارای خصوصیات یک پیوند دوگانه نسبی است که کل گروه پپتیدی را در یک کونفیگوراسیون صحنه ای سخت قرار می دهد. پیوندهای می توان به تونیت با نمایش داد. در صورتی که مقادیر زوایای تمامی ریشه های اسید آمینه موجود در یک قطعه پپتیدی مشخص باشد. ساختمان دوم آن را می توان کاملاً تعیین نمود.

ساختمان سوم، ساختمان سه بعدی کامل در یک زنجیر پلی پپتیدی را می توان با بررسی ساختمان های معمول پایداری شناخت که نام های متغیری نظیرساختمان های فوق دوم موتیف ها یا خمیدگی ها به آنها داده می شود. موتیف ها از اشکال ساده تا انواع بسیار پیچیده متفاوت می باشد، به طور کلی هزاران ساختمان پروتئینی شناخته شده، همایش یافته و ایجاد تنها چند صد موتیف می نماید که بعضی از آنها بسیار معمول می باشد. نواحی از پلی پپتیدها که می توانند به طور مستقل تا گردند را دومن گویند. پروتئین های کوچک عموماً دارای یک دومن واحد می باشند. در حالیکه پروتئین های بزرگ ممکن است چندین دومن داشته باشند.

دوکلاس عمومی پروتئین ها شامل پروتئین های فیبری و کروی وجود دارد. پروتئین های فیبری که اساساً جهت اعمال ساختمانی می باشند. دارای عناصر ساده تکراری ساختمان دوم بوده و مدل هایی برای مطالعات اولیه پروتئین ها بوده اند. با استفاده از اطلاعات به دست آمده از پروتئین های فیبری- دو ساختمان دوم اصلی- شامل مارپیچ و کنفورماسیون قابل شناسایی است. هر دو این ساختمان ها به وسیله وجود حداکثر پیوندهای هیدروژنی ممکن بین پیوندهای پپتیدی موجود در یک اسکلت پلی پپتیدی مشخص می شوند. پایداری این ساختمان ها در داخل یک پروتئین، تحت تأثیر محتوی اسید آمینه های آنها و همچنین موقعیت نسبی ریشه های اسیدهای آمینه موجود در توالی آنها می باشد. نوع دیگری از ساختمان دوم که در پروتئین ها معمول می باشد پیچ است.

در پروتئین های فیبری نظیر کراتین ها و کلاژن، یک نوع ساختمان دوم غالب می باشد. زنجیرهای پلی پپتیدی به صورت ابرفنرهایی به شکل طناب ایجاد دستجات بزرگتری را نموده که قدرت زیادی دارند. صفحات  فیبروئین ابریشم در کنار یکدیگر قرار گرفته تا ایجاد یک ساختمان قوی ولی قابل انعطاف نمایند.

پروتئین های کروی دارای ساختمانی های سوم پیچیده تری هستند که اغلب دارای چندین نوع ساختمان دوم در یک زنجیر پلی پپتیدی می باشند. اولین ساختمان پروتئین کروی که با استفاده از روش های انکسار اشعهx- تعیین گردد، میوگلوبین بود. این ساختمان تأیید نمود که ساختمان دوم (مارپیچ) پیش بینی شده، در پروتئین ها وجود دارد؛ ریشه های اسیدآمینه آبگریز در داخل پروتئین قرار دارند، پروتئین های کروی متراکم هستند. به تحقیق بعدی بر روی ساختمان بسیاری از پروتئین های کروی، این نتیجه گیری‌ها را حمایت نمود و همچنین نشان داد که تنوع زیادی می تواند در ساختمان سوم وجود داشته باشد.

ساختمان های پیچیده پروتئین‌های کروی را می توان با بررسی تحت ساختمان های آنها، شامل موتیف ها و دومن ها، تجزیه و تحلیل نمود. در پایگاه های اطلاعاتی ساختمان پروتئین، ساختمان ها معمولاً به چهار کلاس، شامل همه، همه تقسیم می‌شوند. پروتئین های اختصاصی موجود در هر کلاس بر اساس داشتن ارتباط در توالی، ساختمان و عملکرد، به صورت خانواده ها یا فوق خانواده هایی گروه بندی می شوند.

ساختمان چهارم اشاره به واکنش متقابل بین زیرواحدهای پروتئین های چند زیرواحدی مولتیمری یا همایش های پروتئینی بزرگتر می نمایند. بعضی از پروتئین‌های مولتیمری دارای واحدهای تکراری هستند که از یک زیرواحد یا یک گروه زیرواحدها، به نام پروتومر، تشکیل شده اند. پروتومرها معمولاً از طریق تقارن چرخشی و مارپیچی با یکدیگر ارتباط دارند. بهترین پروتئین مولتیمری مطالعه شده، هموگلوبین می باشد.

ساختمان سه بعدی پروتئین ها را می توان با استفاده از مواد یا شرایطی که واکنش های متقابل ضعیف را مختل می نمایند، طی فرآیندی به نام دناتوراسیون، از بین برد. دناتوراسیون سبب از بین رفتن فعالیت پروتئین شده که ارتباط بین ساختمان و فعالیت را نشان می دهد. بعضی از پروتئین های دناتوره شده (مثلاً ریبونوکلئاز) می توانند به طور خودبه خودی به پروتئین دارای فعالیت بیولوژیک رناتوره گردند که نشان دهنده نقش توالی اسیدهای آمینه در تعیین ساختمان سوم پروتئین می باشد.

تاشدن پروتئین ها در داخل سلول ها ممکن است طی مسیرهای مختلف صورت پذیرد، ابتدا نواحی از ساختمان دوم و سوم ممکن است ایجاد شده و به دنبال آن تا شدن به ساختمان‌های فوق دوم انجام شود. همایش های بزرگ ترکیبات واسط تاشده- سریعاً به یک کونفورماسیون طبیعی واحد تبدیل می شوند. در مورد بسیاری از پروتئین ها، تا شدن توسط چاپرون های Hsp70 و توسط چاپرونین تسهیل می گردد. تشکیل پیوند دی سولفیدی و ایزومریزاسیون سیس- ترانس پیوندهای پپتیدی پرولین، توسط آنزیم های اختصاصی کاتالیز می گردند.

اسیدهای آمینه، پپتیدها و پروتئین ها :

20 اسید آمینه استانداردی که معمولاً در ساختمان پروتئین ها وجود دارند. حاوی یک گروه- کربوکسیل، یک گروه - آمینو و یک گروهR متفاوت می باشند. اتم کربن تمامی اسیدهای آمینه به استثنای گلیسین نامتقارن بوده و بنابراین حداقل به دو شکل ایزومرفضایی وجود دارند. تنها ایزومرهای فضاییL که با کونفیگوراسیون مطلق مولکول مرجعL- گلیسرآلدئید ارتباط دارند، در پروتئین ها یافت می شوند. اسیدهای امینه بر اساس قطبیت و بار (در7PH ) گروههای R خود، طبقه بندی می شوند. کلاس غیرقطبی و آلیفاتیک شامل آلانین، گلیسین، ایزولوسین، لوسین ، متیونین، ترئونین و والین می باشد. فنیل آلانین، تریپتوفان و تیروزین دارای زنجیرهای جانبی آروماتیک بوده و نسبتاً آبگریز هستند. کلاس قطبی و بدون بار شامل آسپاراژین و سیستئین، گلوتامین، پرولین، سرین و ترئونین می باشد. اسیدهای آمینه دارای بار منفی (اسیدی) شامل آسپارتات، گلوتامات بوده و انواع دارای بار مثبت (بازی) شامل آرژینین، هیستیدین و لیزین هستند. اسیدهای آمینه غیراستاندارد نیز وجود دارند که ممکن است جزئی از پروتئین ها (حاصل تغییر ریشه های اسیدآمینه استاندارد بعد از سنتز پروتئین) بوده یا به صورت متابولیتهای آزاد عمل نمایند.

اسیدهای آمینه منوآمینومنوکربوکسیلیک (با گروه های R غیرقابل یونیزاسیون)، درPH پایین اسیدهای دی پروتیک (NCH (R) COOH) هستند. با افزایشPH، یک پروتون از گروه کربوکسیل جدا شده و ایجاد یک مولکول دوقطبی یا زویتریون NCH(R)COO- می گردد که از نظر الکتریکی خنثی می باشد. با افزایش بیشتر PH ، دومین پروتون نیز از دست رفته و تولید مولکول یونی H2NCH (R)COO- می گردد. اسیدهای امینه دارای گروه‌های R قابل یونیزاسیون، برحسب PKa,PH گروهR، ممکن است شکل یونی دیگری را نیز داشته باشند. بنابراین اسیدهای آمینه از نظر ویژگی های اسیدی- بازی متفاوت می‌باشند.

اسیدهای آمینه می توانند به طور کووالان از طریق پیوندهای پپتیدی به یکدیگر متصل شده و ایجاد پپتیدهاو پروتئین ها را بنماید. به طور کلی، سلول ها دارای هزاران پروتئین مختلف هستند که هر کدام دارای عملکرد یا فعالیت بیولوژیک متفاوتی می باشند. پروتئین ها می‌توانند از نظر طول زنجیر پلی پپتیدی بسیار متنوع بوده و دارای 100 تا چندین هزار ریشه اسید آمینه باشند. هر چند بعضی از پپتیدهای موجود در طبیعت تنها دارای چند اسید آمینه هستند. بعضی پروتئین ها از چندین زنجیره پلی پپتیدی به نام زیر واحد تشکیل شده اند که به یکدگر متصل می باشند. هیدرولیز پروتئین های ساده تنها منجر به تولید اسیدهای آمینه می‌گردد؛ پروتئین های کونژوگه دارای اجزاء دیگری، نظیر یک یون فلزی یا کروه پروستتیک آلی می باشند.

به طور کلی، چهار سطح شناخته شده ساختمان پروتینی وجود دارد. ساختمان اول اشاره به توالی اسیدهای آمینه ای و موقعیت پیوندهای دی سولفیدی می نماید. ساختمان دوم، ارتباط فضایی بین اسیدهای آمینه مجاور را در قطعات پلی پپتیدی نشان می دهد. ساختمان سوم، کونفورماسیون سه بعدی کل زنجیر پلی پپتیدی است. ساختمان چهارم، نیز ارتباط فضایی زنجیرهای متعدد پلی پپتیدی (زیرواحدی) یک پروتئین را مطرح می نماید.

پروتئین ها با در نظر گرفتن تفاوت های موجود در بین آنها، تخلیص می گردند. پروتئین ها را می توان به طور انتخابی با افزودن بعضی املاح راسب نمود. انواع متعددی از روش های کروماتوگرافی وجود دارد که بر اساس تفاوت در اندازه تمایلات اتصالی بار و سایر ویژگی‌ها عمل می کنند. الکتروفورز می تواند پروتئین ها را بر اساس جرم یا بار جدا نماید. تمامی روش های تخلیص نیاز به روش هایی برای اندازه‌گیری یا ارزیابی پروتئین مورد نظر در حضور سایر پروتئین ها دارند.

تفاوت در عملکرد پروتئینی حاصل تفاوت هایی در ترکیب و توالی اسید آمینه ای آنها می‌باشد، توالی اسید آمینه ای با قطعه قطعه نمودن پلی پپتیدها به پپتیدهای کوچکتر با استفاده از معرف های شناخته شده ای که پیوندهای پپتیدی اختصاصی را می شکنند، تعیین توالی اسید آمینه ای هر قطعه با روش تخریبی اتوماتیک ادمن و سپس مرتب نمودن قطعات با یافتن توالی های همپوشان بین قطعات حاصل از معرف های مختلف استنتاج می‌گردد. توالی یک پروتئین را همچنین می توان از توالی نوکلئوتیدی ژن مربوط به آن در DNA استنتاج نمود. مقایسه توالی اسیدآمینه ای یک پروتئین با هزاران توالی شناخته شده، اغلب اطلاعاتی در مورد ساختمان، عملکرد، موقعیت و تکامل آن پروتئین فراهم می آورد.

پروتئین ها و پپتیدهای کوتاه (با طول تا 100 ریشه) را می توان به طریق شیمیایی سنتز نمود. این پپتید در حالی که به یک پایه جامد اتصال دارد، با افزودن یک اسیدآمینه در هر زمان ساخته می شود.

ساختمان سه بعدی پروتئین ها :

مقاله انعقاد و ژله ای شدن ایزوله های پروتئین عصاره گیری شده از ماهیچه سبک tilapia بوسیله پردازش تغییر pH

اختصاصی از یارا فایل مقاله انعقاد و ژله ای شدن ایزوله های پروتئین عصاره گیری شده از ماهیچه سبک tilapia بوسیله پردازش تغییر pH دانلود با لینک مستقیم و پرسرعت .

فرمت فایل : word(قابل ویرایش)

تعداد صفحات:28

فهرست مطالب:

چکیده: ۱

مقدمه: ۲

۲- مواد و روش ها: ۳

۲-۲: تدارک ماهیچه شسته شده: ۴

۲-۳: آماده سازی ایزوله های پروتئین: ۴

۲-۴: محتویات رطوبتی: ۵

۲-۵: تغیر شکل ماده: ۵

۲-۶: کیفیت ژل: ۶

۲-۷: پیچ خوردگی: ۷

۲-۸: ظرفیت نگهداری آب: ۸

۲-۹: محتویات سولفیدریلی: ۸

۲-۱۰: آمار: ۸

۳- نتایج و بحث: ۹

۳-۱: پیچش: ۱۰

۳-۲: پیچ خوردگی: ۱۴

تغییر شکل ماده: ۱۵

۳-۴: ظرفیت نگهداری آب: ۲۲

۳-۵: محتویات SH: 23

4- بحث: ۲۵

منابع. ۲۶

چکیده:

 انعقاد ایزوله های پروتئین عصاره گیری شده از ماهیچه Tilapia  با استفاده از پردازش اسید و قلیا مقایسه شد با ماهیچه Tilapia شسته شده. ژلها آماده شدند همراه و بدون اضافه کرده ۲% نمک در شرایط pH طبیعی و خصوصیات انعقاد و کیفیت ژل تعیین شد با استفاده از روش های متنوع. سختی و کشش ژل اندازه گیری شد با آزمون پیچش که با استفاده از نمک ۲% در مقایسه با تیمار بدون رنگ بهبود یافت. آزمون استرس کوچک نشان داد که ضریب دخیره سازی ( G) خمیرهای ژل تا انعقاد حرارتی بود بالاتر در غیاب نمک در حالیکه اختلافات کوچکتر دیده شد بعد از انعقاد حرارتی. آزمون های استرس کوچک نشان داد یک مکانیسم فرم دهی ژل متفاوت برای پروتئین های تیمار شده اسیدی و قلیایی  در مقایسه با ماهیچه های شسته شده. آزمون های پیچش نشان داد که پروتئنی های تیمار شده اسیدی و ماهیچه های شسته شده دارای کیفیت کمتری در مقایسه با پروتئین های تیمار شده قلیایی دارند. اضافه کردن نمک در ژلها اصلاح کرد ظرفیت نگهداری آب ژل را برای پروتئین های تیمار شده اسیدی و قلیایی. رویهم رفته پروتئین های تیمار شده اسیدی نشان دادند توانایی ضعیف تری در انعقاد در مقایسه با پروتئین های تیمار شده قلیایی. محتویات گروه های SH اندازه گیری شد قبل و بعد از انعقاد و باندهای  S-S اختلافی در توانایی ساختار ژل در تیمارهای مختلف. نتایج نشان داد که پردازش اسیدی و قلیایی می تواند استفاده شود برای تولید ژل های پروتئینی کیفیت بالا از ماهیچه های مناسب tilapia برای تاسیس تولیدات غذایی دریایی.

 مقدمه:

 کیفیت و پایداری یک تولید کلی تحت تاثیر خصوصیات کاربردی پروتئین  می باشد(Xiong, 2000).  پروتئین ماهیچه ای دناتوره شده و تغییر شکل داده شده اثرات منفی بر روی خصوصیات کاربردی آنها دارد. بنابراین پروتئین ماهیچه ای که مورد بحث است برای pH بالا و پایین شبیه پردازش قلیا و اسیدی از نظر کاربردی اصلاح شده است.

Kristinsson  و  Hultin در سال ۲۰۰۳ نشان داده است که  ساختار واحدی پروتئین ها قادر به تیمار pH که مسوول است برای اصلاح خصوصیات کاربردی ملاحظه انعقاد شدن، عصاره گیری و قابلیت حل شدن می باشد. ساختار چین خورده و غیر چین خورده پروتئین ها قابل انعطاف تر است و بنابراین فرض می شود که قادر باشد تا فرم دهی بهتر پروتئین در حرارت دهی صورت پذیرد. ژل های پروتئین ساخته شده از پروتئین های جدا شده با پردازش قلیایی و اسیدی از چندین گونه که نشان داده شده است گاهی اوقات برای خصوصیات انعقاد بهتر از تولیدات استفاده شده در تکنیک های پردازش متعارف و متداول است (  Choi & Park 2002; Hultin & Kelleher 2000, Kristinsson & demir 2003; Undeland, Kelleher & Hultin, 2002). نتایج نشان می دهد که تیمار اسیدی دارد یک اثر متفاوت روی ساختار پروتئین های ماهیچه ای در مقایسه با تیمار قلیایی همچنین در یک الگوی گونه ای (  Davenport & Kristinsson,2003; Kristinsson & Hultin 2003). طرز عمل قلیا برای تعدادی از نمونه های آب سرد بخوبی دمای نمونه های آب گرم نتایج عالی داشته است. این مطلب مهم است برای درک اینکه چه تغییرات مخصوصی اتفاق می افتد با ساختار پروتئین در خلال پردازش برای مطلوب سازی پروتئین ها. مطالعات قبلی روی استفاده از Tilapia بعنوان یک منبع surimi نشان داده شده است (Park et al 1999).

Klesk و همکارانش در سال ۲۰۰۰ مقایسه کردند کیفیت ژل Tilapia را با Alaska Pollock و ماهی نرم آرام ( اقیانوس آرام) و متوجه شدند که آن در مقایسه با Alaska Pollock بهتر بود  زمانی که در درمای ۹۰ درجه سانتی گراد به مدت ۱۵ دقیقه حرارت دهی شد.

ژل ها ترکیب شدند و خصوصیاتشان و مکانیسم شکل آنها مطالعه شده است. خصوصیات ژل های پروتئین تعیین شد با نوع و تعداد برهمکنش پروتئین- پروتئین، تراکم و آرایش پروتئین غیر تا شده که تحت تاثیر pH هستند، شدت یونی، غلظت پروتئین و سرعت حرارت دهی و سرما دهی ( Xiong & Blacnchard, 1999). وجود دارد چندین راه موجود برای مطالعه خصوصیات یک ژل و مکانیسم شکل آنها، استفاده از دو مطالعه اصلی بنام آزمون استرس کوچک و استرس بزرگ. ترکیب این سنجش ها می تواند اطلاعات ارزشمندی را در خصوص ژل و کیفیت آن به ما ارزانی دارد. آزمون استرس کوچک یک نمونه ای از تغییر شکل یافتن بدون از بین رفتن ساختار آن می باشد. حرارت و سرما دادن یک ژل با استفاده از فرکانس پایین و ازمایشات نوسانی استرس کوچک یکی از بهترین روشهای درخواستی برای تغییرات در خصوصیات فیزیکی مرتبط با خصوصیات مولکولی یک ژل می باشد (  Hamman 1991, Hamman & Mac Donald 1992). آزمون استرس بزرگ زمانی است که یک نمونه تغییر شکل یافته است و ساختار ان دچار تغییر شده و در واقع شکسته شده است. آزمون استرس بزرگ مثل انقباض خصوصیات اساسی و بنیادی یک ژل را برآورد می کند و به ما نشان می دهد که با حس در ارتباط است. آزمون انقباض و پیچش یک روش مرسوم برای آزمون سختی ( استرس برشی) و کشش ( استرس کششی) ژلهای surimi می باشد. مشاهدات کلی این مطالعه در مورد ارزشیابی کیفیت ژل های آماده شده و استفاده شده برای پروتئین های ماهیجه ای جدا شده از ماهیچه سفید Tilapia با استفاده از پردازش قلیایی و اسیدی است که مقایسه می شود با ژل های آماده شده برای استفاده ماهیچه Tilapiaی شسته شده که شبیه است به Surimi بدون استفاده از مواد محافظ می باشد.

دانلود مقاله بیماریهای ناشی از کمبود پروتئین

اختصاصی از یارا فایل دانلود مقاله بیماریهای ناشی از کمبود پروتئین دانلود با لینک مستقیم و پرسرعت .

فرمت فایل : word(قابل ویرایش)

تعداد صفحات:10

چکیده:

پوکی استخوان حالتی است که در آن استخوان شکننده شده و احتمال شکستگی با ضربات کوچک افزایش می‌یابد. پوکی استخوان از گرفتاری‌های بسیار شایع جوامع بشری است که بعد از سن 35 سالگی روند آن در انسان آغاز می‌شود. حدود نیمی‌از زنان مسن‌تر از 45 سال و 90 درصد زنان مسن‌تر از 75 سال به بیماری پوکی استخوان مبتلا می‌شوند. مردان مسن نیز به پوکی استخوان مبتلا می‌شوند که البته میزان ابتلای آنان کمتر از زنان است. به طور تقریبی از هر سه زن یک نفر و از هر دوازده مرد یک نفر به پوکی استخوان مبتلا می‌شوند و این امر در سال منجر به ده هزار شکستگی ناتوان کننده در مبتلایان می‌شود که متاسفانه تعداد اندکی از مبتلایان به پوکی استخوان مورد بررسی و ارزیابی قرار می‌گیرند.

پوکی استخوان عارضه‌ای است که با بالارفتن سن بوجود می‌آید. در نتیجه از استحکام بافت و املاح استخوانی کم شده و از مقاومت آن کاسته می‌شود. استخوان انسان در سن کودکی خاصیت ارتجاعی و تحمل فشار زیادتری را دارد و به تدریج سفت و محکم شده و از مقاومت آن کاسته می‌شود و این مسئله در سن 20 سالگی به اوج خود می‌رسد و بین سن 20 تا 35 سالگی استحکام استخوان به همان قوت باقی می‌ماند. به همین دلیل در افراد جوان ضربات بسیار شدید مثل تصادفات می‌تواند منجر به شکستگی استخوان شود، اما از این سن به بعد بتدریج و با سرعتی کم از تراکم استخوان کاسته می‌شود و استخوان‌ها با بالا رفتن سن پوک می‌شوند. در زنان بعد از یائسگی به علت توقف ترشح هورمون‌های زنانه و نقش مهم این هورمون‌ها در استحکام استخوان ها، شیوع پوکی استخوان زیادتر می‌شود

چه کسانی در معرض پوکی استخوان قرار دارند؟

به طور تقریبی و با احتمال بسیار زیاد همه ما در معرض پدیده ناخوشایند پوکی استخوان قرار داریم.

ـ افراد مسن در معرض ابتلای بیشتری قرار دارند.

ـ عارضه پوکی استخوان در نزد خانم‌ها بعد از سن یائسگی بسیار شایع است به ویژه اگر یائسگی زودرس در خانم‌ها ایجاد شده باشد.

ـ تحریک بدنی و ورزش باعث استحکام استخوان‌ها در هر سنی می‌شود. عدم تحرک و استراحت زیاد باعث تحلیل استخوان‌ها و پوکی آن می‌شود و دردهای استخوانی را بیشتر می‌کند.

ـ گاه پوکی استخوان در برخی از خانواده‌ها بیشتر دیده می‌شود. همچنین در بعضی نژادها مثل بعضی از نژادهای آسیایی این پوکی بیش‌تر است.

ـ تغذیه نقش مهمی ‌در پوکی استخوان به عهده دارد. افرادی که کلسیم کافی در رژیم غذایی آنها وجود ندارد و یا ویتامین د کافی دریافت نمی‌کنند، در معرض ابتلای بالاتری هستند.

ـ همچنین اثر مصرف سیگار، الکل و قهوه زیاد هم در پوکی استخوان ثابت شده است.

ـ کسانی که خود سیگار می‌کشند یا همنشین سیگاری‌ها هستند، در معرض پوکی استخوان زودرس قرار دارند و زنانی که سیگار می‌کشند دچار پوکی استخوان شدیدتری می‌باشند.

ـ استفاده طولانی از کورتون‌ها و یا داروهای ادرارآور می‌تواند باعث پوکی استخوان شود. البته باید دانست که مصرف یک یا چند آمپول کورتون در سال چنین اختلالی ایجاد نمی‌کند.

ـ افرادی که از بعضی اختلالات هورمونی مشخص رنج می‌برند مثل پرکاری تیروئید و پاراتیرویید کم‌کاری غدد جنسی و بیماری کوشینگ در معرض ابتلای بالاتری برای پوکی استخوان هستند.

آیا پوکی استخوان علامتی دارد ؟

متاسفانه باید گفت به طور معمول پوکی استخوان قبل از بروز عوارض آن علامتی ندارد. علایم هنگامی ‌ایجاد می‌شود که شکستگی اتفاق افتاده باشد. درد ناگهانی و شدید در ستون فقرات می‌تواند از علایم شکستگی‌های ستون فقرات باشد. ممکن است شکستگی مهره بدون درد اتفاق افتد و به صورت خمیدگی ستون فقرات و کاهش قد بیمار دیده شود. اگر چه عکس برداری با اشعه ایکس به تشخیص شکستگی کمک می‌کند، ‌ولی برای تشخیص زودرس آن روش مناسبی نیست. پس بهتر است کلیه افراد که در معرض خطر پوکی استخوان قرار دارند قبل از شروع عوارض، مورد ارزیابی قرارگیرند و در صورت مبتلا بودن اقدامات پیش‌گیرانه اعمال شود.

بهترین روش برای تشخیص پوکی استخوان، سنجش تراکم استخوان یا دانسیتومتری است. خوشبختانه امروزه برای سنجش تراکم استخوان دستگاه‌های جدیدی ساخته شده‌اند که می‌توانند با دقت نسبتا زیادی تراکم استخوانی و نسبت آن با استخوان سالم و سن مناسب را اندازه‌گیری کنند. آزمایش سنجش تراکم استخوانی بدون درد است و تنها چند دقیقه طول میکشد، همچنین احتیاج به آمادگی قبلی ندارد و در طی آن دارویی مصرف نمی‌شود. این سنجش پزشک را قادر می‌سازد تا شدت پوکی استخوان را ارزیابی کند و در نتیجه استحکام استخوان را بسنجد.

بنابراین بهترین روش پیش‌گیری از پوکی استخوان و عوارض آن رعایت رژیم غذایی مناسب، فعالیت ورزشی مناسب و دوری از عوامل کمک کننده در افزایش پوکی استخوان مانند مصرف سیگار (به ویژه تمام موارد ذکر شده تا قبل از سن 35 سالگی) و ارزیابی‌های لازم برای تعیین میزان تراکم استخوانی است.

جلوگیری از پوکی استخوان

می‌توان با روش‌های بسیار ساده‌ای خطر پوکی استخوان را کاهش داد:

با اطلاع از وضعیت استخوان به ویژه در خانم‌ها در دوران نزدیک به یائسگی، بوسیله مشورت با پزشک، بکار بردن روش‌های تشخیص مناسب و در صورت نیاز تجویز داروهای ویژه می‌توان از پیشرفت بیماری و عوارض حاصل آن پیشگیری کرد.

تغذیه مناسب از روش‌های بسیار مؤثر برای پیش‌گیری از پوکی استخوان است. غذای انسان باید محتوی پروتئین‌ها و املاح کافی و ویتامین‌های لازم باشد تا روند پوکی استخوان کندتر شود. بهترین منبع کلسیم و پروتئین: شیر، پنیر، ماست و غذاهای دریایی به ویژه ماهی است.

کلسیم یکی از اجزای سازنده استخوان است و غذای روزانه هر فرد بالغ باید حداقل حاوی 1000 تا 1200 میلی‌گرم کلسیم باشد. البته این مقدار نیاز در زنان باردار، شیرده، یائسه، افراد مسن و بچه‌ها بیشتر بوده و بین 1500 تا 2000 میلی‌گرم است. همانطوریکه گفته شد فرآورده‌های لبنی مانند شیر ماست پنیر، کشک و قره‌قوروت از منابع بسیار خوب و مهم کلسیم‌اند. سایر منابع حاوی کلسیم عبارتند از: سبزیجات برگ سبز، کلم پیچ، شلغم، هویج، پرتقال، انگور و توت فرنگی، خرمالو، زیتون، جعفری، اسفناج، کرفس، کشمش، بادام، پسته، گردو، حبوبات و غذاهای دریایی مانند ماهی به ویژه ماهی تن، کیلکا و ساردین.

پوکی استخوان یکی از مهم‌ترین عوارض کاهش مصرف کلسیم است و در صورت همراهی با عواملی مانند‌کمبود ویتامین ث ،کمبود ویتامین د ، درمان با استروئیدها (کورتون)، بی‌حرکتی، مصرف الکل و … بر شدت آن افزوده می‌شود. پس بیاییم با رعایت نکات زیر حافظ سلامتی استخوان‌ها و جلوگیری از پوکی استخوان خود در سن میان‌سالی و پیری باشیم

ـ هم اکنون که مقدار نیاز روزانه کلسیم خود را می‌دانید، سعی کنید به میزان لازم از مواد حاوی کلسیم در روز استفاده کنید تا دچار کمبود میزان کلسیم نشوید. این ذخیره‌سازی به ویژه در دهه دوم و سوم زندگی بسیار پراهمیت است. در صورتی که نمی‌توانید مقدار لازم کلسیم را از فرآورده‌های غذایی طبیعی تهیه کنید، برای جلوگیری از این بیماری ناخوشایند سفارش می‌شود به مصرف ترکیبات مکمل موجود در بازار بپردازید.

ـ ویتامین د برای سلامتی استخوان‌ها و جذب کلسیم لازم و ضروری است. بنابراین زمانی را در بیرون از خانه بگذرانید تا آفتاب بتواند پوست شما را برای ساختن ویتامین د تحریک کند