آنزیم 23 ص

اختصاصی از یارا فایل آنزیم 23 ص دانلود با لینک مستقیم و پرسرعت .

23 ص

آنزیم

مهمترین گروه از پروتئینها هستند که انجام واکنشهای بیوشیمیایی و سرعت بخشیدن به آنها را بر عهده دارند و به همین دلیل این ترکیبات کاتالیزگرهای زیستی نامیده می‌شوند که به عنوان کاتالیزگرهای یاخته‌ای نیز معروفند.

مقدمه

آنزیمها ترکیباتی هستند که می‌توانند سرعت واکنش را تا حدود 107 برابر افزایش دهند. آنزیم مانند یک کاتالیزگر غیر آلی میزان واکنش را با پایین آوردن انرژی فعال سازی واکنش لازم برای انجام واکنش تسریع می‌کند و برخلاف آن انرژی فعال سازی را با جایرگزین کردن یک سد انرژی فعال سازی بزرگ با یک سد انرژی سازی کوچک پایین می‌آورد. انجام سریع یک واکنش در موقعیت آزمایشگاهی به شرایط ویژه‌ای مانند دما و فشار بالا نیاز دارد. لذا باید در یاخته که شرایط محیطی در آن کاملا ثابت است و انجام چنین واکنشهایی بسیار کند است، مکانیسمی دقیق وجود داشته باشد. این عمل بوسیله آنزیمها صورت می‌گیرد.

کاتالیزورها در واکنشها بدون تغییر می‌مانند، ولی آنزیمها مانند سایر پروتئین‌ها تحت شرایط مختلف پایدار نمی‌مانند. این مواد در اثر حرارت بالا و اسیدها و قلیاها تغییر می‌کنند. کاتالیزورها تاثیری در تعادل واکنش برگشت پذیر ندارند، بلکه فقط سرعت واکنش را زدیاد می‌کنند تا به تعادل برسند. آنزیم‌ها با کاهش انرژی فعال سازی (activation) سرعت واکنش شیمیایی را افزایش می‌دهند.

آنزیم ها

اختصاصی از یارا فایل آنزیم ها دانلود با لینک مستقیم و پرسرعت .

مهمترین گروه از پروتئینها هستند که انجام واکنشهای بیوشیمیایی و سرعت بخشیدن به آنها را بر عهده دارند و به همین دلیل این ترکیبات کاتالیزگرهای زیستی نامیده می‌شوند که به عنوان کاتالیزگرهای یاخته‌ای نیز معروفند.
مقدمه
آنزیمها ترکیباتی هستند که می‌توانند سرعت واکنش را تا حدود 107 برابر افزایش دهند. آنزیم مانند یک کاتالیزگر غیر آلی میزان واکنش را با پایین آوردن انرژی فعال سازی واکنش لازم برای انجام واکنش تسریع می‌کند و برخلاف آن انرژی فعال سازی را با جایرگزین کردن یک سد انرژی فعال سازی بزرگ با یک سد انرژی سازی کوچک پایین می‌آورد. انجام سریع یک واکنش در موقعیت آزمایشگاهی به شرایط ویژه‌ای مانند دما و فشار بالا نیاز دارد. لذا باید در یاخته که شرایط محیطی در آن کاملا ثابت است و انجام چنین واکنشهایی بسیار کند است، مکانیسمی دقیق وجود داشته باشد. این عمل بوسیله آنزیمها صورت می‌گیرد.

کاتالیزورها در واکنشها بدون تغییر می‌مانند، ولی آنزیمها مانند سایر پروتئین‌ها تحت شرایط مختلف پایدار نمی‌مانند. این مواد در اثر حرارت بالا و اسیدها و قلیاها تغییر می‌کنند. کاتالیزورها تاثیری در تعادل واکنش برگشت پذیر ندارند، بلکه فقط سرعت واکنش را زدیاد می‌کنند تا به تعادل برسند. آنزیم‌ها با کاهش انرژی فعال سازی (activation) سرعت واکنش شیمیایی را افزایش می‌دهند.

آنزیمها مولکولهای پروتئینی هستند که دارای یک یا چند محل نفوذ سطحی (جایگاههای فعال) هستند که سوبسترا یعنی ماده‌ای که آنزیم بر آن اثر می‌کند، به این نواحی متصل می‌شود. تحت تاثیر آنزیمها ، سوبسترا تغییر می‌کند و به یک یا تعدادی محصول تبدیل می‌شود.

تاریخچه
کشف آنزیمها در واقع به پژوهشهای وسیع پاپن و پرسوز وابسته بود. آنان در سال 1833 موفق شدند از جو سبز شده ترکیبی را به نام مالت کشف کنند که نشاسته را به قند مبدل می‌ساخت و این ترکیب را دیاستاز نامیدند که امروزه به نام آنزیم آمیلاز معروف است. چند سال بعد شوان برای نخستین بار آنزیم پپسین را که موجب گوارش گوشت می‌شد، کشف کرد و همین طور ادامه پیدا کرد اما وکونه نخستین کسی بود که آنزیم را بجای دیاستاز بکار برد.
سیر تحولی و رشد

دانلود پایان نامه آنزیم

اختصاصی از یارا فایل دانلود پایان نامه آنزیم دانلود با لینک مستقیم و پرسرعت .

بیوتکنولوژی که در سالهای اخیر بسیار مورد توجه قرار گرفته علمی است که قدمت چندین هزار ساله دارد. استفاده از بیوتکنولوژی در صنایع غذائی و تولید نوشابه عملاً به بیش از 8000 سال قبل بر‌می گردد که بشر اولیه به تولید موادی نظیر سرکه، نوشابه‌های الکلی، خمیر ترش، پنیر و غیره‌می پردازد.

امروزه با فرآیندهای بیوتکنولوژیکی که در تولید سایر فرآورده های تخمیری، افزودنیها و کمک فرآیندها (آنزیمها) به کار گرفته‌می شوند، بطور قابل ملاحظه ای تهیه، غذا را از نظر تولید، نگهداری مواد خام و تغییر خواص تغذیه ای و کاربردی تحت تاثیر قرار داده اند. در جدول 1-1 تولید جهانی و ارزش بعضی از فرآورده های بیوتکنولوژیکی در صنایع غذائی نشان داده شده است.

همچنین توسعه کمک فرآیندها و افزودنیها مانند آنزیمها، طعم دهنده ها، پلی ساکاریدها، پیگمانها و آنتی اکسیدآنها بهره برداری از مواد خام را بهبود بخشیده است.(13) کمک فرآیندها و یا به عبارت بهتر آنزیمها، ترکیباتی هستند که بطور وسیع و گسترده ای در تولید و فرآیند مواد غذائی بکار‌می روند. از طرف دیگر با توجه به منابع آنزیمی یعنی حیوانات، گیاهان و میکروارگانیسمها کاملاً مشخص است که تهیه و استخراج آنزیمها از منابع حیوانی و گیاهی بدلیل محدود بودن و پایین بودن میزان آنزیم در این منابع از نظر اقتصادی مقرون به صرفه نمی باشد. بنابراین امروزه مهمترین منبع تهیه، آنزیمها میکروارگانیسمها ‌می باشند که می توان انواع مختلف آنزیم را از گونه های مختلف باکتریها، قارچها و مخمر ها تهیه نمود.

یکی از آنزیمهایی که در صنایع غذائی از اهمیت خاص برخوردار بوده و کاربرد وسیعی دارد، آنزیم آلفا – آمیلاز است که در صنایع نانوایی، نوشابه سازی، غذای کودک و تهیه، انواع سیروپها بکار می رود. این آنزیم در سالهای اخیر در هیدرولیز نشاسته و تهیه، گلوکز جانشین فرآیند اسیدی شده است این آنزیم در صنایع دیگر مانند داروسازی و نساجی نیز کاربرد دارد. (31 ،30 ،26 ،2)

مقدمه1
فصل 1: مروری بر خصوصیات آلفا آمیلاز3
1-1- مقدمه3
1-1-1- آمیلازها3
1-1-2-منابع آمیلازها5
1-2 – طبیعت آلفا – آمیلاز6
1-2-1-خواص فیزیکی و شیمیایی آلفا – آمیلاز8
1-2-1-1-وزن مولکولی8
1-2-1-2- : پایداری و فعالیت9
1-2-1-3 اثر PH  بر روی پایداری وفعالیت آنزیم:11
1-2-1-4- اثر حرارت بروی پایداری و فعالیت آنزیم13
1-2-1-5 اثر کلسیم15
1-2-1-6 ساختمان مولکولی16
1-2-2-کنتیک عمل آلفا – آمیلاز22
1-2-4-مکانیسم عمل آلفا آمیلاز28
1-2-5- action pattern آلفا-آمیلاز30
1-3- کاربرد صنعتی آلفا-آمیلاز32
فصل 2 :تولید آلفاآمیلاز36
2-1- مقدمه36
2-2- انتخاب سوش36
2-3- محیط کشت38
2-3-1- اثر منبع کربن38
2-3-2- اثر منبع نیتروژن39
2-3-3- اثر نمک‌های معدنی41
2-4- هوادهی42
فصل 3:تولید آمیلاز توسط Bacillus subtilis PTCC 120444
3-1- هدف44
3-2- مواد و روش‌ها44
3-2-1- میکروارگانیسم44
3-2-2- محیط‌های کشت44
3-2-3- روش کشت46
3-2-4- نمونه‌برداری46
3-2-5- اندازه‌گیری رشد47
3-2-6- تعیین فعالیت نسبی آنزیم47
3-2-6-1- روش یدویدور (Blue Value)48
3-2-6-2- روش سوموگی نلسون50
3-2-7- اندازه‌گیری پروتئین به روش Folin-Lowry51
3-3- نتایج53
3-3-1- تعیین سرعت اولیه53
3-3-2- اثر درجه حرارت برروی فعالیت آنزیم54
3-3-3- اثر PH برروی فعالیت آنزیم55
3-3-4- اثر غلظت آنزیم برروی فعالیت آن56
3-3-5- اثر غلظت سوبسترات برروی فعالیت آنزیم57
3-3-6- اندازه‌گیری رشد59
3-3-7- اثر افزایش گلوکز برروی منحنی رشد65
3-4- بحث و نتیجه‌گیری66
فهرست منابع و مآخذ71

شامل 75 صفحه فایل word

دانلود پایان نامه آنزیم ها

اختصاصی از یارا فایل دانلود پایان نامه آنزیم ها دانلود با لینک مستقیم و پرسرعت .

مقدمه

بیوتکنولوژی که در سالهای اخیر بسیار مورد توجه قرار گرفته علمی است که قدمت چندین هزار ساله دارد. استفاده از بیوتکنولوژی در صنایع غذائی و تولید نوشابه عملاً به بیش از 8000 سال قبل بر‌می گردد که بشر اولیه به تولید موادی نظیر سرکه، نوشابه‌های الکلی، خمیر ترش، پنیر و غیره‌می پردازد.

امروزه با فرآیندهای بیوتکنولوژیکی که در تولید سایر فرآورده های تخمیری، افزودنیها و کمک فرآیندها (آنزیمها) به کار گرفته‌می شوند، بطور قابل ملاحظه ای تهیه، غذا را از نظر تولید، نگهداری مواد خام و تغییر خواص تغذیه ای و کاربردی تحت تاثیر قرار داده اند. در جدول 1-1 تولید جهانی و ارزش بعضی از فرآورده های بیوتکنولوژیکی در صنایع غذائی نشان داده شده است.

همچنین توسعه کمک فرآیندها و افزودنیها مانند آنزیمها، طعم دهنده ها، پلی ساکاریدها، پیگمانها و آنتی اکسیدآنها بهره برداری از مواد خام را بهبود بخشیده است.(13) کمک فرآیندها و یا به عبارت بهتر آنزیمها، ترکیباتی هستند که بطور وسیع و گسترده ای در تولید و فرآیند مواد غذائی بکار‌می روند. از طرف دیگر با توجه به منابع آنزیمی یعنی حیوانات، گیاهان و میکروارگانیسمها کاملاً مشخص است که تهیه و استخراج آنزیمها از منابع حیوانی و گیاهی بدلیل محدود بودن و پایین بودن میزان آنزیم در این منابع از نظر اقتصادی مقرون به صرفه نمی باشد. بنابراین امروزه مهمترین منبع تهیه، آنزیمها میکروارگانیسمها ‌می باشند که می توان انواع مختلف آنزیم را از گونه های مختلف باکتریها، قارچها و مخمر ها تهیه نمود.

یکی از آنزیمهایی که در صنایع غذائی از اهمیت خاص برخوردار بوده و کاربرد وسیعی دارد، آنزیم آلفا – آمیلاز است که در صنایع نانوایی، نوشابه سازی، غذای کودک و تهیه، انواع سیروپها بکار می رود. این آنزیم در سالهای اخیر در هیدرولیز نشاسته و تهیه، گلوکز جانشین فرآیند اسیدی شده است این آنزیم در صنایع دیگر مانند داروسازی و نساجی نیز کاربرد دارد. (31 ،30 ،26 ،2)

مقدمه    1
فصل 1: مروری بر خصوصیات آلفا آمیلاز    3
1-1- مقدمه    3
1-1-1- آمیلازها    3
1-1-2-منابع آمیلازها    5
1-2 – طبیعت آلفا – آمیلاز    6
1-2-1-خواص فیزیکی و شیمیایی آلفا – آمیلاز    8
1-2-1-1-وزن مولکولی    8
1-2-1-2- : پایداری و فعالیت    9
1-2-1-3 اثر PH  بر روی پایداری وفعالیت آنزیم:    11
1-2-1-4- اثر حرارت بروی پایداری و فعالیت آنزیم    13
1-2-1-5 اثر کلسیم    15
1-2-1-6 ساختمان مولکولی    16
1-2-2-کنتیک عمل آلفا – آمیلاز    22
1-2-4-مکانیسم عمل آلفا آمیلاز    28
1-2-5- action pattern آلفا-آمیلاز    30
1-3- کاربرد صنعتی آلفا-آمیلاز    32
فصل 2 :تولید آلفاآمیلاز    36
2-1- مقدمه    36
2-2- انتخاب سوش    36
2-3- محیط کشت    38
2-3-1- اثر منبع کربن    38
2-3-2- اثر منبع نیتروژن    39
2-3-3- اثر نمک‌های معدنی    41
2-4- هوادهی    42
فصل 3:تولید آمیلاز توسط Bacillus subtilis PTCC 1204    44
3-1- هدف    44
3-2- مواد و روش‌ها    44
3-2-1- میکروارگانیسم    44
3-2-2- محیط‌های کشت    44
3-2-3- روش کشت    46
3-2-4- نمونه‌برداری    46
3-2-5- اندازه‌گیری رشد    47
3-2-6- تعیین فعالیت نسبی آنزیم    47
3-2-6-1- روش یدویدور (Blue Value)    48
3-2-6-2- روش سوموگی نلسون    50
3-2-7- اندازه‌گیری پروتئین به روش Folin-Lowry    51
3-3- نتایج    53
3-3-1- تعیین سرعت اولیه    53
3-3-2- اثر درجه حرارت برروی فعالیت آنزیم    54
3-3-3- اثر PH برروی فعالیت آنزیم    55
3-3-4- اثر غلظت آنزیم برروی فعالیت آن    56
3-3-5- اثر غلظت سوبسترات برروی فعالیت آنزیم    57
3-3-6- اندازه‌گیری رشد    59
3-3-7- اثر افزایش گلوکز برروی منحنی رشد    65
3-4- بحث و نتیجه‌گیری    66
فهرست منابع و مآخذ    71

پروژه ساختمان و نحوه عمل آنزیم نیتروژناز

اختصاصی از یارا فایل پروژه ساختمان و نحوه عمل آنزیم نیتروژناز دانلود با لینک مستقیم و پرسرعت .

فرمت فایل : WORD (قابل ویرایش)

تعداد صفحات:37

فهرست مطالب:

1-    لیسیتین .................................................................................................................... صفحه 5
1-1- Trifolin A...........................................................................................................5
1-2- Noduline............................................................................................................6
2- ساختار و عملکرد نیتروژناز...................................................................................................9
2-1- فرآیند تهیه آمونیاک توسط آنزیم نیتروژناز.......................................................9
2-2- پروتئین¬های تشکیل دهنده نیتروژناز...............................................................10
2-3- مکانیسم تثبیت نیتروژن و عمل هیدروژنیزه شدن.........................................11
3- تولید سلول¬های E.coli از طریق نیتروژناز......................................................................12
3-1- Molybdoferredoxin................................................................................12
3-2- Azoferredoxin...........................................................................................13
3-3- پروتئین¬های تثبیت نیتروژن..............................................................................14
3-4- ترتیب آرایش ژن¬های  K.pneumoniae.....................................................15
4- مکانیسم عمل نیتروژناز....................................................................................................16
5- محصولات عمل نیتروژناز..................................................................................................17
5-1- میزان تولید انرژی در واکنش نیتروژناز...........................................................17
6- مراحل مکانیسم نیتروژناز...................................................................................................18
7- الکترون دهنده¬ها و آنزیم نیتروژناز....................................................................................20
8- واژه نامه .............................................................................................................................21


1- لیسیتین
دانشمندان دریافته اند که نوعی پروتئین گیاهی مشخص که فیتوهماگلوتیمین نامیده می¬شود، توان چسبیدن به سلول های قرمز خونی و همچنین التیام بخشی آن ها را نیز دارد. فیتوهماگلوتیمین برای بسیاری از انواع دیگر حیوانات نیز الزامی است. این پروتئین در گیاهان ، خصوصاً از خانواده¬ سبزی¬های خوردنی و بنشن بسیار فراوان دیده می¬شود . همچنین می¬توان به وجود این پروتئین در بسیاری از
بی¬مهره¬گان اشاره کرد.
اولین باری که هموگلوتینین کشف شد، Concanavalin و دانه کرچک در آن وجود بود.
مواردی که در بالا به آن¬ها اشاره شد و بسیاری دیگر از پروتئین¬های گیاهی و حیوانی که قابلیت چسبیدن به سطح سلول را دارند لیسیتین نامیده می¬شوند چرا که  این دسته از پروتئین¬ها به گروه های کربوهیدرات مشخص و ویژه ای در سطح سلول می چسبند. عقیده بر این است که لیسیتین بر روی سطح سلول گیاهی مستقر است. لیسیتین گیاهان و بی مهره گان به صورت پروتئین تدافعی برای حفاظت از سازواره و ارگانیسم آن¬ها که فاقد سیستم ایمنی هستند، ظاهر می¬شود.

1-1    trifolin A :
یکی از بهترین انواع لیسیتین که بر روی آن مطالعه شده پروتئین تریفولین اِی است(trifolin A) ، که در دانه¬ها و ریشه شبدر یافت می¬شود.
شبدر سفید (trifolium repens) نیز نوعی دیگر از آن است که به R.trifoli می¬چسبد.
تولید لیسیتین در گیاهان تحت کنترل ژنتیکی خاصی صورت می-پذیرد. R.trifoli نوعی پلی ساکارید کپسول مانند تولید می¬کند که شامل گالاکترونیک اسید و سایر پس ماندهای  اسیدهای  یونی می باشد. واکنش پذیری کپسول پلی ساکارید بستگی به عمر کشت یا پرورش باکتری دارد.
فعالیت پلی ساکارید به سن و زمینه باکتریایی بستگی دارد.