تحقیق و بررسی در مورد انعقاد و ژله ای شدن ایزوله های پروتئین عصاره گیری شده از ماهیچه سبک

اختصاصی از یارا فایل تحقیق و بررسی در مورد انعقاد و ژله ای شدن ایزوله های پروتئین عصاره گیری شده از ماهیچه سبک دانلود با لینک مستقیم و پر سرعت .

لینک پرداخت و دانلود *پایین مطلب*

فرمت فایل:Word (قابل ویرایش و آماده پرینت)

تعداد صفحه

 40

برخی از فهرست مطالب

تدارک ماهیچه شسته شده

محتویات رطوبتی

پیچ خوردگی

محتویات سولفیدریلی

نتایج و بحث

پیچش:

تغییر شکل ماده

پیچ خوردگی

محتویات SH:

ظرفیت نگهداری آب

انعقاد و ژله ای شدن ایزوله های پروتئین عصاره گیری شده از ماهیچه سبک tilapia بوسیله پردازش تغییر pH

چکیده:

 انعقاد ایزوله های پروتئین عصاره گیری شده از ماهیچه Tilapia  با استفاده از پردازش اسید و قلیا مقایسه شد با ماهیچه Tilapia شسته شده. ژلها آماده شدند همراه و بدون اضافه کرده 2% نمک در شرایط pH طبیعی و خصوصیات انعقاد و کیفیت ژل تعیین شد با استفاده از روش های متنوع. سختی و کشش ژل اندازه گیری شد با آزمون پیچش که با استفاده از نمک 2% در مقایسه با تیمار بدون رنگ بهبود یافت. آزمون استرس کوچک نشان داد که ضریب دخیره سازی ( G) خمیرهای ژل تا انعقاد حرارتی بود بالاتر در غیاب نمک در حالیکه اختلافات کوچکتر دیده شد بعد از انعقاد حرارتی. آزمون های استرس کوچک نشان داد یک مکانیسم فرم دهی ژل متفاوت برای پروتئین های تیمار شده اسیدی و قلیایی  در مقایسه با ماهیچه های شسته شده. آزمون های پیچش نشان داد که پروتئنی های تیمار شده اسیدی و ماهیچه های شسته شده دارای کیفیت کمتری در مقایسه با پروتئین های تیمار شده قلیایی دارند. اضافه کردن نمک در ژلها اصلاح کرد ظرفیت نگهداری آب ژل را برای پروتئین های تیمار شده اسیدی و قلیایی. رویهم رفته پروتئین های تیمار شده اسیدی نشان دادند توانایی ضعیف تری در انعقاد در مقایسه با پروتئین های تیمار شده قلیایی. محتویات گروه های SH اندازه گیری شد قبل و بعد از انعقاد و باندهای  S-S اختلافی در توانایی ساختار ژل در تیمارهای مختلف. نتایج نشان داد که پردازش اسیدی و قلیایی می تواند استفاده شود برای تولید ژل های پروتئینی کیفیت بالا از ماهیچه های مناسب tilapia برای تاسیس تولیدات غذایی دریایی.

طراحی فیلترهای ایزوله سازی توان با فریت بید برای FPGA ها (مثال برای قطعات Altera)

اختصاصی از یارا فایل طراحی فیلترهای ایزوله سازی توان با فریت بید برای FPGA ها (مثال برای قطعات Altera) دانلود با لینک مستقیم و پر سرعت .

امروزه FPGAها به نرخ بالای 10Gbps دست یافته­اند و به قسمت­های جدای تغذیه آنالوگ و دیجیتال نیاز دارند، قسمت­هایی مثل هسته و I/O مثل قسمت­های حساس، مانند PLL و گیرنده و فرستنده باید بصورت جداگانه تغذیه شوند. با این حساب پیچیدگی توزیع توان در برد افزایش می­یابد. با توجه به محدودیت­هایی مثل اندازه برد، تعدادلایه ها و هزینه کل، محدودیت­های جدیدی برای طراحان بردهای FPGA دار پیش می آید.

مقاله انعقاد و ژله ای شدن ایزوله های پروتئین عصاره گیری شده از ماهیچه سبک tilapia بوسیله پردازش تغییر pH

اختصاصی از یارا فایل مقاله انعقاد و ژله ای شدن ایزوله های پروتئین عصاره گیری شده از ماهیچه سبک tilapia بوسیله پردازش تغییر pH دانلود با لینک مستقیم و پرسرعت .

فرمت فایل : word(قابل ویرایش)

تعداد صفحات:28

فهرست مطالب:

چکیده: ۱

مقدمه: ۲

۲- مواد و روش ها: ۳

۲-۲: تدارک ماهیچه شسته شده: ۴

۲-۳: آماده سازی ایزوله های پروتئین: ۴

۲-۴: محتویات رطوبتی: ۵

۲-۵: تغیر شکل ماده: ۵

۲-۶: کیفیت ژل: ۶

۲-۷: پیچ خوردگی: ۷

۲-۸: ظرفیت نگهداری آب: ۸

۲-۹: محتویات سولفیدریلی: ۸

۲-۱۰: آمار: ۸

۳- نتایج و بحث: ۹

۳-۱: پیچش: ۱۰

۳-۲: پیچ خوردگی: ۱۴

تغییر شکل ماده: ۱۵

۳-۴: ظرفیت نگهداری آب: ۲۲

۳-۵: محتویات SH: 23

4- بحث: ۲۵

منابع. ۲۶

چکیده:

 انعقاد ایزوله های پروتئین عصاره گیری شده از ماهیچه Tilapia  با استفاده از پردازش اسید و قلیا مقایسه شد با ماهیچه Tilapia شسته شده. ژلها آماده شدند همراه و بدون اضافه کرده ۲% نمک در شرایط pH طبیعی و خصوصیات انعقاد و کیفیت ژل تعیین شد با استفاده از روش های متنوع. سختی و کشش ژل اندازه گیری شد با آزمون پیچش که با استفاده از نمک ۲% در مقایسه با تیمار بدون رنگ بهبود یافت. آزمون استرس کوچک نشان داد که ضریب دخیره سازی ( G) خمیرهای ژل تا انعقاد حرارتی بود بالاتر در غیاب نمک در حالیکه اختلافات کوچکتر دیده شد بعد از انعقاد حرارتی. آزمون های استرس کوچک نشان داد یک مکانیسم فرم دهی ژل متفاوت برای پروتئین های تیمار شده اسیدی و قلیایی  در مقایسه با ماهیچه های شسته شده. آزمون های پیچش نشان داد که پروتئنی های تیمار شده اسیدی و ماهیچه های شسته شده دارای کیفیت کمتری در مقایسه با پروتئین های تیمار شده قلیایی دارند. اضافه کردن نمک در ژلها اصلاح کرد ظرفیت نگهداری آب ژل را برای پروتئین های تیمار شده اسیدی و قلیایی. رویهم رفته پروتئین های تیمار شده اسیدی نشان دادند توانایی ضعیف تری در انعقاد در مقایسه با پروتئین های تیمار شده قلیایی. محتویات گروه های SH اندازه گیری شد قبل و بعد از انعقاد و باندهای  S-S اختلافی در توانایی ساختار ژل در تیمارهای مختلف. نتایج نشان داد که پردازش اسیدی و قلیایی می تواند استفاده شود برای تولید ژل های پروتئینی کیفیت بالا از ماهیچه های مناسب tilapia برای تاسیس تولیدات غذایی دریایی.

 مقدمه:

 کیفیت و پایداری یک تولید کلی تحت تاثیر خصوصیات کاربردی پروتئین  می باشد(Xiong, 2000).  پروتئین ماهیچه ای دناتوره شده و تغییر شکل داده شده اثرات منفی بر روی خصوصیات کاربردی آنها دارد. بنابراین پروتئین ماهیچه ای که مورد بحث است برای pH بالا و پایین شبیه پردازش قلیا و اسیدی از نظر کاربردی اصلاح شده است.

Kristinsson  و  Hultin در سال ۲۰۰۳ نشان داده است که  ساختار واحدی پروتئین ها قادر به تیمار pH که مسوول است برای اصلاح خصوصیات کاربردی ملاحظه انعقاد شدن، عصاره گیری و قابلیت حل شدن می باشد. ساختار چین خورده و غیر چین خورده پروتئین ها قابل انعطاف تر است و بنابراین فرض می شود که قادر باشد تا فرم دهی بهتر پروتئین در حرارت دهی صورت پذیرد. ژل های پروتئین ساخته شده از پروتئین های جدا شده با پردازش قلیایی و اسیدی از چندین گونه که نشان داده شده است گاهی اوقات برای خصوصیات انعقاد بهتر از تولیدات استفاده شده در تکنیک های پردازش متعارف و متداول است (  Choi & Park 2002; Hultin & Kelleher 2000, Kristinsson & demir 2003; Undeland, Kelleher & Hultin, 2002). نتایج نشان می دهد که تیمار اسیدی دارد یک اثر متفاوت روی ساختار پروتئین های ماهیچه ای در مقایسه با تیمار قلیایی همچنین در یک الگوی گونه ای (  Davenport & Kristinsson,2003; Kristinsson & Hultin 2003). طرز عمل قلیا برای تعدادی از نمونه های آب سرد بخوبی دمای نمونه های آب گرم نتایج عالی داشته است. این مطلب مهم است برای درک اینکه چه تغییرات مخصوصی اتفاق می افتد با ساختار پروتئین در خلال پردازش برای مطلوب سازی پروتئین ها. مطالعات قبلی روی استفاده از Tilapia بعنوان یک منبع surimi نشان داده شده است (Park et al 1999).

Klesk و همکارانش در سال ۲۰۰۰ مقایسه کردند کیفیت ژل Tilapia را با Alaska Pollock و ماهی نرم آرام ( اقیانوس آرام) و متوجه شدند که آن در مقایسه با Alaska Pollock بهتر بود  زمانی که در درمای ۹۰ درجه سانتی گراد به مدت ۱۵ دقیقه حرارت دهی شد.

ژل ها ترکیب شدند و خصوصیاتشان و مکانیسم شکل آنها مطالعه شده است. خصوصیات ژل های پروتئین تعیین شد با نوع و تعداد برهمکنش پروتئین- پروتئین، تراکم و آرایش پروتئین غیر تا شده که تحت تاثیر pH هستند، شدت یونی، غلظت پروتئین و سرعت حرارت دهی و سرما دهی ( Xiong & Blacnchard, 1999). وجود دارد چندین راه موجود برای مطالعه خصوصیات یک ژل و مکانیسم شکل آنها، استفاده از دو مطالعه اصلی بنام آزمون استرس کوچک و استرس بزرگ. ترکیب این سنجش ها می تواند اطلاعات ارزشمندی را در خصوص ژل و کیفیت آن به ما ارزانی دارد. آزمون استرس کوچک یک نمونه ای از تغییر شکل یافتن بدون از بین رفتن ساختار آن می باشد. حرارت و سرما دادن یک ژل با استفاده از فرکانس پایین و ازمایشات نوسانی استرس کوچک یکی از بهترین روشهای درخواستی برای تغییرات در خصوصیات فیزیکی مرتبط با خصوصیات مولکولی یک ژل می باشد (  Hamman 1991, Hamman & Mac Donald 1992). آزمون استرس بزرگ زمانی است که یک نمونه تغییر شکل یافته است و ساختار ان دچار تغییر شده و در واقع شکسته شده است. آزمون استرس بزرگ مثل انقباض خصوصیات اساسی و بنیادی یک ژل را برآورد می کند و به ما نشان می دهد که با حس در ارتباط است. آزمون انقباض و پیچش یک روش مرسوم برای آزمون سختی ( استرس برشی) و کشش ( استرس کششی) ژلهای surimi می باشد. مشاهدات کلی این مطالعه در مورد ارزشیابی کیفیت ژل های آماده شده و استفاده شده برای پروتئین های ماهیجه ای جدا شده از ماهیچه سفید Tilapia با استفاده از پردازش قلیایی و اسیدی است که مقایسه می شود با ژل های آماده شده برای استفاده ماهیچه Tilapiaی شسته شده که شبیه است به Surimi بدون استفاده از مواد محافظ می باشد.

دانلود مقاله بررسی اثر زانتان و کاراگینان بر خواص حلالیت ایزوله پروتئین سویا

اختصاصی از یارا فایل دانلود مقاله بررسی اثر زانتان و کاراگینان بر خواص حلالیت ایزوله پروتئین سویا دانلود با لینک مستقیم و پرسرعت .

فرمت فایل : word(قابل ویرایش)

تعداد صفحات:15

    فهرست مطالب:
    چکیده
    مقدمه
    مواد وروش ها
    آماده سازی نمونه
    آزمایشات فیزیکی و شیمیایی
    تعیین میزان حلالیت ایزوله پروتئین سویا
    تعیین مقدار رسوب
    تعیین مقدار سرم
    نتایج و بحث
    اثر زانتان بر حلالیت پروتئین
    اثر زانتان بر حجم سرم
    بررسی اثر صمغ زانتان بر حجم رسوب
    اثر کاراجینان بر حلالیت پروتئین
    اثر کاراجینان بر حجم سرم
    بررسی اثر صمغ کاراجینان بر حجم رسوب
    بررسی اثر متقابل صمغ زانتان و کاراجینان بر ضریب حلالیت نیتروژن(NS)
    بررسی اثرمتقابل صمغ زانتان و کاراجینان بر حجم سرم
    بررسی اثر متقابل صمغ زانتان و کاراجینان  بر حجم رسوب
    منابع
    

چکیده:
محدودیت هایی در استفاده از پروتئین سویا مانند حلالیت کم و طعم نامطلوب آن وجود دارد.  در این پژوهش سعی گردید که خواص عملکردی پروتئین سویا توسط دو صمغ زانتان و کاراگینان بهبود یابد. زانتان در چهار سطح 0، 04/0، 09/0 و 13/0 درصد و کاراجینان در سطوح 0، 03/0، 07/0 و 09/0 درصد (در محلول) استفاده شد و  صفت‌های حجم سرم، حجم رسوب و ضریب حلالیت نیتروژن مورد ارزیابی قرار گرفت.
   نتایج آماری نشان داد که نمونه های دارای 13/0 درصد زانتان، 13/0 درصد زانتان و 07/0 درصد کاراجینان ، 13/0 درصد زانتان و 09/0 درصد کاراجینان و 09/0 درصد زانتان و 09/0 درصد کاراجینان دارای کمترین حجم سرم و رسوب و بالاترین میزان حلالیت بودند.
مقدمه
دربسیاری از مواد غذایی، پروتئین و پلی ساکارید بصورت توأم وجود دارد. در فرمولاسیون مواد غذایی کلوئیدی، ازپروتئین‌ها به دلیل خواص امولسیون کنندگی و تولید کف و از کربوهیدرات‌ها بعنوان نگهدارنده آب و قوام دهنده استفاده می‌شود. علاوه بر این  پروتئین‌ها و کربوهیدرات‌ها در ماده غذایی ایجاد بافت و ساختار مناسب می‌نمایند1,2)).         
واکنش پروتئین - پلی ساکارید عمدتاً الکترواستاتیکی است و قدرت واکنش به pH و قدرت یونی بستگی دارد. این واکنش می تواند برای کنترل حلالیت پروتئین، تشدید ژله ای شدن و پایداری امولسیون و کف بکار رود3)). اضافه کردن پلی ساکاریدها به محلول پروتئین از تجمع زیاد مولکول‌های پروتئین توسط محدود کردن واکنش پروتئین - پروتئین، یا توسط حفظ گروه‌های بار دار و یا افزایش ویسکوزیته، جلوگیری می کند( 4).
واکنش دو بیوپلیمر می‌تواند به صورت تفکیکی (بیوپلیمرها یکدیگر را دفع می کنند که به عنوان عدم سازگاری مطرح می شود) و یا تجمعی باشد که در این صورت پلیمرها یکدیگر را جذب می‌کنند (5).
واکنش پروتئین و پلی ساکارید به صورتهای حلالیت همزمان، ناسازگاری، رسوب، تشکیل کمپلکس یا جداسازی فاز وجود دارد( 6).
از نقطه نظر ترمودینامیکی، پروتئین وپلی ساکارید در محلول به صورت سازگار و یا ناسازگار وجود دارند. تحت شرایط ناسازگاری ترمودینامیکی، سیستمی شامل دو فاز حاصل می شود که عمدتاً هر فاز دارای مولکول‌های متفاوت است(4).
فاکتورهای مؤثر در ایجاد سازگاری پروتئین - پلی ساکارید، شامل نسبت پروتئین به پلی ساکارید، pH، قدرت یونی، میزان کل مواد جامد، درجه حرارت، میزان اسیدی بودن و طبیعت پلیمرها ( وزن مولکولی، بار و قابلیت انعطاف زنجیر) می باشد( 4).
واکنش دافعه، بین پروتئین و پلی ساکارید غیر یونی یا پلی ساکارید آنیونی در pH بالای نقطه ایزوالکتریک پروتئین اتفاق می افتد. واکنش جاذبه غیر خاص بین پروتئین وپلی ساکارید از تشکیل پیوندهای یونی، واندوالس، هیدروژنی و... حاصل می گردد. جاذبه قوی بین پروتئین ها با بار مثبت ( pH زیر نقطه ایزوالکتریک پروتئین ) و پلی ساکارید آنیونی، مخصوصاً درقدرت یونی پایین، و جاذبه ضعیف بین پروتئین‌های خنثی یا با بار منفی (pH بالای نقطه ایزوالکتریک پروتئین) و پلی ساکارید اتفاق می افتد (2).
محلول آبی پروتئین وپلی ساکارید، ممکن است در محدوده خاصی از نظر مقدار، جداسازی فاز  نشان دهد. جداسازی فاز در اثر دو رفتار ثانویه توده ای شدن  یا ناسازگاری ترمودینامیکی   صورت می‌گیرد.
ترکیب دوگانه پروتئین - پلی ساکارید، بسته به دما، شرایط حلال و میزان آنها می تواند توده ای شدن، ناسازگاری یا هیچ کدام را نشان دهد.
توده ای شدن شامل جداسازی خودبه‌خودی سیستم به دو فاز غنی از حلال و بدون حلال( شامل پروتئین وپلی ساکارید) می‌باشد. این امر توسط رسوب همزمان مخلوط پروتئین- پلی ساکارید تحت اثر واکنش‌های جاذبه الکترواستاتیکی( غیر خاص ) بین بارهای مخالف پروتئین - پلی ساکارید انجام می‌شود (2). توده ای شدن زمانی که نیروی جاذبه بین دو بیوپلیمر مختلف آنقدر قوی باشد که آنها را بهم نزدیک نماید وتشکیل کمپلکس دهد، اتفاق می افتد. چون کمپلکس حاصل دارای دانسیته متفاوتی نسبت به محیط اطراف خود می‌باشد، جداسازی در بالا یا پایین سیستم در اثر نیروی جاذبه زمین صورت می‌گیرد (7). توده‌ای شدن در میزان کم پلی ساکارید اتفاق می‌افتد. چون در میزان کم، پلی ساکارید نمی‌تواند بطور کامل پروتئین را پوشش دهد و پلی ساکارید ممکن است بیشتر از یک مولکول پروتئین را جذب نماید (8, 5).
ناسازگاری ترمودینامیکی شامل جداسازی خود به خودی سیستم به دو فاز غنی از حلال است که در یک فاز پروتئین و در دیگری پلی ساکارید غالب است. این پدیده در اثر مخلوط نشدن محلول پروتئین و پلی ساکارید غیر‌ رقیق، تحت اثر واکنش دافعه پروتئین - پلی ساکارید (2) و در واقع زمانی که واکنش بین بیوپلیمرهای مشابه (1BP-1BP و 2BP- 2BP ) از نظر انرژی نسبت به واکنش بین بیوپلیمرهای مختلف( 2BP- 1BP ) مطلوب‌تر باشد، اتفاق می افتد(7).