یارا فایل

مرجع دانلود انواع فایل

یارا فایل

مرجع دانلود انواع فایل

دانلود پروژه ارزیابی های گاوهای نر برای تولید شیر ، چربی ، پروتئین (دامداری ) word

اختصاصی از یارا فایل دانلود پروژه ارزیابی های گاوهای نر برای تولید شیر ، چربی ، پروتئین (دامداری ) word دانلود با لینک مستقیم و پر سرعت .

دانلود پروژه ارزیابی های گاوهای نر برای تولید شیر ، چربی ، پروتئین (دامداری ) word


دانلود پروژه ارزیابی های گاوهای نر برای تولید شیر ، چربی ، پروتئین (دامداری ) word

توضیحات بیشتر و دانلود فایل *پایین مطلب *, فرمت فایل: Word  قابل ویرایش و آماده پرینت.

تعداد صفحه :41

قابل اطمینان ازجامع و کامل بودن پروژه

قسمتی از محتوای متن ...

 

1- هدف انتخابتان را مشخص نمایید .

تاثیر ژنتیک بر ترکیبات شیر

 چگونه می‌توان پروتئین شیر را بهینه نمود ؟

 چه عواملی بر درصد چربی شیر تاثیر دارند ؟

برای بهبود درصد چربی شیر :

اهمیت اسیدهای آمینه

پروتئین عبوری و سطح پروتئین شیر

دستکاری ترکیب شیر

پروتئین شیر

  • افزایش غلظت پروتئین شیر

 منبع انرژی

نشاسته‌ی جیره

وضعیت بدنی

اصلاح نژاد

اسیدهای آمینه محافظت شده

مدیریت گاو خشک

  • کاهش پروتئین شیر

مکمل چربی

تولید بالای شیر

13-3. چربی شیر

13-3-1. افزایش غلظت چربی شیر

دفعات خوراک دادن

13-3-2. کاهش چربی شیر

میزان پایین الیاف

نشاسته و شکر زیاد

تولید بالای شیر

 میزان پروتئین جیره

. نتیجه‌گیری

 دانلود پروژه ارزیابی های گاوهای نر برای تولید شیر ، چربی ، پروتئین (دامداری ) ,فرمت فایل word  شامل 41 صفحه. مناسب جهت انجام تحقیقات، پروژه های کارآموزی دانشجویی  و دانش آموزی

 


دانلود با لینک مستقیم


دانلود پروژه ارزیابی های گاوهای نر برای تولید شیر ، چربی ، پروتئین (دامداری ) word

پروتئین سازی

اختصاصی از یارا فایل پروتئین سازی دانلود با لینک مستقیم و پر سرعت .

لینک دانلود و خرید پایین توضیحات

فرمت فایل word  و قابل ویرایش و پرینت

تعداد صفحات: 229

 

(1)پروتئین سازی

بیماری آلکاپتونوریا نوعی بیماری ارثی است و بنا بر این علت آن را می توان به ژن ها نسبت داد.ادرار افراد مبتلا به این بیماری در مجاورت هوا سیاه می شود زیرا در آن ماده ای به نام هموجنتیسیک اسید وجود دارد.در ادرار افراد سالم این اسید وجود ندارد زیرا آنزیم مخصوصی آن را تجزیه می کند.در سال 1909 پزشکی به نام آرچیبلد گرو بیان داشت که در بیماران مبتلا به آلکاپتونوریا آنزیم تجزیه کننده ی هموجنتیسیک اسید وجود ندارد.گرو در واقع توانست بین یک نفض ژنی (بیماری آلکاپتونوریا) ویک نقض آنزیمی(آنزیم تجزیه کننده ی همو جنتیسیک اسید)رابطه بر قرار کند.به این ترتیب اندیشهای

اولیه ی یکی از مهمترین نظریه های زیست شناسی شکل گرفت.اندیشه ای که بیان می دارد «هر ژن مسئول ساختن یک آنزیم است».

در سال 1940 دو محقق به نام های جورج بیدل و ادوارد تیتوم آزمایشی انجام دادند که منجر به ارایه ی نظریه ی یک ژن-یک آنزیم شد.

این دو محقق برای بررسی عمل ژن از هاگ های قارچی به نام کپک نوروسپورا کراسا استفاده کردند. تا آن زمان بیدل و تیتوم بیش تر آزمایش ها روی صفات قابل مشاهده مانند ژن های رنگ چشم در مگس سرکه یا ژن های کنترل کننده ی رنگیزه ها در گیاهان انجام می گرفت. اما بیدل و تیتوم روی کرد جدیدی برای آزمایش خود اتخاذ کردند. آنان جهش هایی را بررسی کردند که مربوط به ژن های کنترل کننده ی واکنش های مهم متا بولیک از قبیل تولید ویتامین ها وآمینواسیدها بود.

کپک نوروسپورا در لوله آزمایش حاوی مخلوط رقیقی از انواع نمک ها کمی شکر و یک نوع ویتامین به نام بیوتین رشد می کند. مجموع این مواد را محیط کشت حد اقل می نامند. این قارچ هاپلوئید است ودر مدت زمان کوتاهی تعداد فراوانی هاگ تولید میکند. بیدل و تیتوم در آزمایش های خود از پرتو های X برای ایجاد جهش در هاگ ها استفاده کردند. از سال گذشته به یاد دارید که هرگونه تغییر در ماده ی وراثتی را جهش می نامند. بعضی از این هاگهای پرتو دیده نمی توانستند در محیط کشت حد اقل رشد کنند و فقط در صورتی رشد می کردند که به محیط کشت آن ها بعضی مواد آلی اضافه می شد (محیط کشت غنی شده).آنان هاگ هایی را که نمی توانستندروی محیط کشت خد اقل رشد کنند جهش یافته نامیدند(شکل 1ــ1).

گروهی از این جهش یافته ها برای رشد نیاز به آمینو اسید آرژینین داشتند.در سلول دو ماده ی ارنیتین و سیترو لین در مسیر سنتز آرژینین پیش ماده هستند. ارنیتین خود از پیش ماده ی دیگری که آن را Xمی نامیم حاصل

می شود. چون در سلول تبدیل هر ماده به ماده ی دیگر نیازمند نوعی آنزیم است می توان ارتباط بین ماده ی X، ارنیتین، سیترولین و آرژینین را به صورت متا بولیکی زیر نشان داد:

بیدل و تیتوم مشاهده کردند که جهش یافته های تیزمند به آرژینین سه دسته اند: یک گروه از آن ها در صورتی رشد می کنند که به محیط کشت


دانلود با لینک مستقیم


پروتئین سازی

تحقیق در مورد پروتئین سازی

اختصاصی از یارا فایل تحقیق در مورد پروتئین سازی دانلود با لینک مستقیم و پر سرعت .

لینک دانلود و خرید پایین توضیحات

فرمت فایل word  و قابل ویرایش و پرینت

تعداد صفحات: 142

 

(1)پروتئین سازی

بیماری آلکاپتونوریا نوعی بیماری ارثی است و بنا بر این علت آن را می توان به ژن ها نسبت داد.ادرار افراد مبتلا به این بیماری در مجاورت هوا سیاه می شود زیرا در آن ماده ای به نام هموجنتیسیک اسید وجود دارد.در ادرار افراد سالم این اسید وجود ندارد زیرا آنزیم مخصوصی آن را تجزیه می کند.در سال 1909 پزشکی به نام آرچیبلد گرو بیان داشت که در بیماران مبتلا به آلکاپتونوریا آنزیم تجزیه کننده ی هموجنتیسیک اسید وجود ندارد.گرو در واقع توانست بین یک نفض ژنی (بیماری آلکاپتونوریا) ویک نقض آنزیمی(آنزیم تجزیه کننده ی همو جنتیسیک اسید)رابطه بر قرار کند.به این ترتیب اندیشهای

اولیه ی یکی از مهمترین نظریه های زیست شناسی شکل گرفت.اندیشه ای که بیان می دارد «هر ژن مسئول ساختن یک آنزیم است».

در سال 1940 دو محقق به نام های جورج بیدل و ادوارد تیتوم آزمایشی انجام دادند که منجر به ارایه ی نظریه ی یک ژن-یک آنزیم شد.

این دو محقق برای بررسی عمل ژن از هاگ های قارچی به نام کپک نوروسپورا کراسا استفاده کردند. تا آن زمان بیدل و تیتوم بیش تر آزمایش ها روی صفات قابل مشاهده مانند ژن های رنگ چشم در مگس سرکه یا ژن های کنترل کننده ی رنگیزه ها در گیاهان انجام می گرفت. اما بیدل و تیتوم روی کرد جدیدی برای آزمایش خود اتخاذ کردند. آنان جهش هایی را بررسی کردند که مربوط به ژن های کنترل کننده ی واکنش های مهم متا بولیک از قبیل تولید ویتامین ها وآمینواسیدها بود.

کپک نوروسپورا در لوله آزمایش حاوی مخلوط رقیقی از انواع نمک ها کمی شکر و یک نوع ویتامین به نام بیوتین رشد می کند. مجموع این مواد را محیط کشت حد اقل می نامند. این قارچ هاپلوئید است ودر مدت زمان کوتاهی تعداد فراوانی هاگ تولید میکند. بیدل و تیتوم در آزمایش های خود از پرتو های X برای ایجاد جهش در هاگ ها استفاده کردند. از سال گذشته به یاد دارید که هرگونه تغییر در ماده ی وراثتی را جهش می نامند. بعضی از این هاگهای پرتو دیده نمی توانستند در محیط کشت حد اقل رشد کنند و فقط در صورتی رشد می کردند که به محیط کشت آن ها بعضی مواد آلی اضافه می شد (محیط کشت غنی شده).آنان هاگ هایی را که نمی توانستندروی محیط کشت خد اقل رشد کنند جهش یافته نامیدند(شکل 1ــ1).

گروهی از این جهش یافته ها برای رشد نیاز به آمینو اسید آرژینین داشتند.در سلول دو ماده ی ارنیتین و سیترو لین در مسیر سنتز آرژینین پیش ماده هستند. ارنیتین خود از پیش ماده ی دیگری که آن را Xمی نامیم حاصل

می شود. چون در سلول تبدیل هر ماده به ماده ی دیگر نیازمند نوعی آنزیم است می توان ارتباط بین ماده ی X، ارنیتین، سیترولین و آرژینین را به صورت متا بولیکی زیر نشان داد:

بیدل و تیتوم مشاهده کردند که جهش یافته های تیزمند به آرژینین سه دسته اند: یک گروه از آن ها در صورتی رشد می کنند که به محیط کشت حد القل ارنیتین ، سیترولین یا آرژینین اضافه شود. جهش یافته های گروه دوم آن هایی بودند که به محیط کشت آن ها باید سیترولین یا آرژینین اضافه شود.سومین گروه از جهش یافته هافقط در صورتی رشد می کردند که به محیط آن ها آرژینین اضافه می شود.

مسیر ساختن آرژینین با حذف هر یک از آنزم ها متوقف می شود (چرا؟). بر همین اسا س می توان گفت که در جهش یافته های گروه اول که قادر به ساختن ارنیتین نیستند آنزیم 1 وجود ندارد.در جهش یافته هی گروه دوم آنزیم 2 وجود ندارد،به همین دلیل در این جهش یافته ها سیترولین به آرزینین تبدیل می شود،اما ارنیتین نمی تواند به آرژینین تبدیل شود. در جهش یافته ها یی که فقط در حضور آرژینین رشد می کنند، آنزیم 3 به وجود نمی آید.

بیدل و تیتوم از این آزمایش ها نتیجه گرفتند که وقتی یک ژن آسیب می بیند، تولید یک آنزیم خاص نیز در سلول متوقف می شود. به عبارت دیگر هر ژن از طریق تولید یک آنزیم تاثیر خود را اعمال می کند.

بیدل و تیتوم این ارتباط یک ژن به یک آنزیم را، نظریه ی یک ژن ــ یک آنزیم نامیدند. این عقیده که یک ژن تولید یک آنزیم را رهبری می کند، تا حدود یک دهه رواج داشت. تا اینکه مشخص شد بسیاری از ژن ها، پروتئین هایی را به رمز در می آورند که آنزیم نیستند، از طرفی بعضی پژوهش ها مشخص کرد که بسیاری از پروتئین ها از چند زنجیره ی پلی پپتیدی تشکیل شده اند که تولید هر زنجیره را یک ژن خاص رهبری کرده است.

حاصل این یافته ها منجر به تبدیل نظریه ی یک ژن ــ یک آنزیم به نظریه ی یک ژن ــ یک زنجیره ی پلی پپتیدی شد.

رمزهای وراثتی


دانلود با لینک مستقیم


تحقیق در مورد پروتئین سازی

تحقیق و بررسی در مورد انعقاد و ژله ای شدن ایزوله های پروتئین عصاره گیری شده از ماهیچه سبک

اختصاصی از یارا فایل تحقیق و بررسی در مورد انعقاد و ژله ای شدن ایزوله های پروتئین عصاره گیری شده از ماهیچه سبک دانلود با لینک مستقیم و پر سرعت .

تحقیق و بررسی در مورد انعقاد و ژله ای شدن ایزوله های پروتئین عصاره گیری شده از ماهیچه سبک


تحقیق و بررسی در مورد انعقاد و ژله ای شدن ایزوله های پروتئین عصاره گیری شده از ماهیچه سبک

لینک پرداخت و دانلود *پایین مطلب*

 

فرمت فایل:Word (قابل ویرایش و آماده پرینت)

 

تعداد صفحه

 40

برخی از فهرست مطالب

تدارک ماهیچه شسته شده

محتویات رطوبتی

پیچ خوردگی

محتویات سولفیدریلی

نتایج و بحث

پیچش:

تغییر شکل ماده

پیچ خوردگی

محتویات SH:

ظرفیت نگهداری آب

انعقاد و ژله ای شدن ایزوله های پروتئین عصاره گیری شده از ماهیچه سبک tilapia بوسیله پردازش تغییر pH

 

 

چکیده:

 انعقاد ایزوله های پروتئین عصاره گیری شده از ماهیچه Tilapia  با استفاده از پردازش اسید و قلیا مقایسه شد با ماهیچه Tilapia شسته شده. ژلها آماده شدند همراه و بدون اضافه کرده 2% نمک در شرایط pH طبیعی و خصوصیات انعقاد و کیفیت ژل تعیین شد با استفاده از روش های متنوع. سختی و کشش ژل اندازه گیری شد با آزمون پیچش که با استفاده از نمک 2% در مقایسه با تیمار بدون رنگ بهبود یافت. آزمون استرس کوچک نشان داد که ضریب دخیره سازی ( G) خمیرهای ژل تا انعقاد حرارتی بود بالاتر در غیاب نمک در حالیکه اختلافات کوچکتر دیده شد بعد از انعقاد حرارتی. آزمون های استرس کوچک نشان داد یک مکانیسم فرم دهی ژل متفاوت برای پروتئین های تیمار شده اسیدی و قلیایی  در مقایسه با ماهیچه های شسته شده. آزمون های پیچش نشان داد که پروتئنی های تیمار شده اسیدی و ماهیچه های شسته شده دارای کیفیت کمتری در مقایسه با پروتئین های تیمار شده قلیایی دارند. اضافه کردن نمک در ژلها اصلاح کرد ظرفیت نگهداری آب ژل را برای پروتئین های تیمار شده اسیدی و قلیایی. رویهم رفته پروتئین های تیمار شده اسیدی نشان دادند توانایی ضعیف تری در انعقاد در مقایسه با پروتئین های تیمار شده قلیایی. محتویات گروه های SH اندازه گیری شد قبل و بعد از انعقاد و باندهای  S-S اختلافی در توانایی ساختار ژل در تیمارهای مختلف. نتایج نشان داد که پردازش اسیدی و قلیایی می تواند استفاده شود برای تولید ژل های پروتئینی کیفیت بالا از ماهیچه های مناسب tilapia برای تاسیس تولیدات غذایی دریایی.


دانلود با لینک مستقیم


تحقیق و بررسی در مورد انعقاد و ژله ای شدن ایزوله های پروتئین عصاره گیری شده از ماهیچه سبک

تحقیق در مورد عیار پروتئین

اختصاصی از یارا فایل تحقیق در مورد عیار پروتئین دانلود با لینک مستقیم و پر سرعت .

تحقیق در مورد عیار پروتئین


تحقیق در مورد عیار  پروتئین

لینک پرداخت و دانلود *پایین مطلب*

فرمت فایل:Word (قابل ویرایش و آماده پرینت)

 تعداد صفحه12

تعریف عیار  پروتئین:

اسیدینه ای را که در واکنش فوق ظاهر میگردد میتوان در مجاورت فنل فتالئین با سود تیتره نموده و از روی عبارت پروتئین به نسبت درصد پروتئینهای موجود در شیر پی برد. عیار پروتئین که به (Eiweisstiter=Et) نشان داده میشود عبارتست از تعداد میلی لیترهای سودکه برای 25 میلی لیتر شیر لازم است تا پس از اضافه کردن فرمالدئید در مجاورت فنل فتالئین رنگ استاندارد بدست آید عیار پروتئین در شیرهای تازه نسبت درصد مقدار پروتئین را نشان میدهد.

وسائل لازم برای آزمایش:

  • یک بورت مدرج (تا 01/0 میلی لیتر).
  • 2بشر 250تا 400 میلی لیتری
  • یک پیپت 25 میلی لیتری.
  • یک پیپت 5/0 میلی لیتری

درصورت امکان می توان از دستگاه سنجش پروتئینهای شیر ساخت ژربر استفاده نمود. این دستگاه شامل بورتیست که ستون مدرج آن نسبت درصد پروتئینها را مستقیماً در 25 میلی لیتر شیر نشان میدهد.

معرف های لازم برای آزمایش:

  • محلول سود(n143/0) عاری از
  • محلول الکلی فنل فتالئین(2گرم فنل فتالئین را با الکل 96 درجه به 100 میلی لیتر میرسانیم).
  • محلول اکسالات دو پتاس (28 گرم اکسالات دوپتاس خنثی را با آب مقطر به 100 میلی لیتر میرسانیم).
  • محلول تجارتی فرمالین 40 درصد
  • محلول سولفات دوکوبالت (25 گرم سولفات دوکوبالت را با آب مقطر به 100 میلی لیتر میرسانیم).

در صورت امکان میتوان از معرفهای آماده ساخت ژربر که برای 200 آزمایش کافیست استفاده نمود.

مشخصات نمونه مورد آزمایش:

شیر مورد آزمایش نباید حاوی مواد نگهدارنده مانند بی کرمات دوپتاس یا فرمل باشد نمونه را قبل از آزمایش بحرارت 20 درجه سانتیگراد رسانده و بدون اینکه کف کند خوب بهم میزنیم.

طرز عمل:

الف)تهیه رنگ استاندارد:

در یکی از بشرها 25 میلی لیتر شیر, یک میلی لیتر از محلول اکسالات دوپتاس و 5/0 میلی لیتر از محلول 5 درصد سولفات کوبالت میریزیم رنگ استاندارد باید هر ساعت یکمرتبه تعویض گردد.

ب)تیتراسیون:

در بشر دیگر 25 میلی لیتر شیر, یک میلی لیتر از محلول اکسالات دوپتاس و 25/0 میلی لیتر فنل فتالئین ریخته و پس از اینکه بهم زدیم با سود تیتره مینماییم و با رنگ استاندارد مقایسه می کنیم. سپس 5 میلی لیتر از فرمالین 40درصد اضافه نموده و پس از لااقل یک دقیقه تا بدست آمدن رنگ گلی مشابه استاندارد باسود تیتره مینماییم. میلی لژترهای سود مصرف شده عیار پروتئین شیر را نشان میدهد.

دقت آزمایش:

این آزمایش تا03/0 درصد پروتئین را نشان می دهد. آزمایش فوق العاده سریع بوده و در مورد تعداد زیاد نمونه چنانچه با یکدستگاه 2 نفر کار کنند هر آزمایش بیش از 2 دقیقه بطول نخواهد انجامید.

روش تیتراسیون فرمل در عمل بیشتر برای سنجش نسبت درصد پروتئین شیرهای مخلوط و اندازه گیری با زده پنیرسازی مورد استفاده قرار میگیرد و در مورد شیرهای انفرادی(یا شیر یک سر دام) دقت زیادی ندارد.

علل اصلی اشتباه در عمل:

علل اصلی که ممکن است موجب اشتباه در عمل گردند عبارتند از:

  • تغییر عیار سود مثلاً با جذب اتیدرید کربنیک موجود در هوا.
  • استعمال فنل فتالئینی که کاملاً خنثی نباشد.
  • کندی یا سرعت زیاد در تیتراسیون.
  • وجود کف در نمونه شیر.
  • ترشی شیر

روش نصب رنگ:

اهمیت و موارد استعمال آزمایش: روش نصب رنگ سریعترین روشی است که در حال حاضر برای سنجش پروتئین های شیر تعداد زیادی نمونه (چندین صدتا چند هزار در روز) مورد استفاده قرار میگیرد. این روش مخصوص آزمایشگاههای بزرگ و کارخانه هائیست که روزانه مقدار زیادی شیر برای تهیه پنیر دریافت مینمایند و به منظور پرداخت بهای شیر و بهبود تولید شیر(از نقطه نظر کمیت و کیفیت) بکار میرود.

اصول آزمایش:

اساس این روش عبارتست از نصب رنگهای آنیلین بر روی پروتئین ها که ابتدا بوسیله Fraenkel-Conrat  و Cooper مطالعه شده و سپس دو شیمیدان آلمانی به نامهای Udy , Hetzel , Schober آمریکایی از این اصل به منظور سنجش پروتئینهای شیر استفاده نموده اند.

عاملهای قطبی پروتئینها رنگهایی را که دارای بار الکتریکی مخالف باشند بخود جذب مینمایند. پروتئینهای شیر پائین تر از نقطه ایزوالکتریک یا بعبارت دیگر در سمت اسیدی این نقطه بار الکتریکی مثبت نشان داده و بعنوان کاتیونها عمل مینمایند. حال درصورتیکه یک ماده رنگی حاوی بار الکتریکی منفی در محلول داخل نماییم با پروتئین تشکیل کمپلکس غیر محلولی از پروتئین و رنگ میدهد. برای اینکه رسوب پروتئین کامل گردد مقدار بیش از اندازه رنگ لازم است. مقدار پروتئین از روی مقدار آزاد رنگ(که بر روی پروتئینها نصب نگردیده است) سنجیده شده و به وسیله اندازه گیری دانسیته اوپتیک مایع باقیمانده اندازه گیری میشود.


دانلود با لینک مستقیم


تحقیق در مورد عیار پروتئین